Аминокислоты в молекуле белка соединены посредством

В молекуле белка остатки аминокислот соединены между собой при помощи пептидных связей -СО-NН-. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много). Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из различных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и, учитывая, что в состав белков входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных белков практически бесконечно.

Реакционная способность белков также очень разнообразна, т.к. в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определённой структуре белковой молекулы, обуславливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных белков, играющие важную биологическую роль.

Молекула белка построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольцо при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединённых между собой.

Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей 124 аминокислотных остатка.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка. Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определённых спиралей, конфигурация которых поддерживается при помощи водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена a-спираль, в которой 3,7аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свёрнута в клубок или иметь определённую сложную конфигурацию. Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка.

Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. С другой стороны, растворимость белка и многие физико-химические и биологические свойства зависят от вторичной и третичной структур. Наличие структур высшего порядка не обязательно: они могут обратимо появляться и исчезать. Так, многие белки волокнистого характера, например кератины волос, коллагены соединительной ткани, фиброин шелка и др., имеют волокнистое строение и называются фибриллярными белками. У глобулярных белков частица свёрнута в клубок. В ряде случаев переход из глобулярного в фибриллярное состояние обратим. Например, белок мышечных волокон актомиозин при изменении концентрации солей в растворе легко переходит из фибриллярной в глобулярную форму и обратно.

Денатурация белка сопровождается потерей белком нативных свойств (биологической активности, растворимости). Денатурация происходит при нагревании растворов белков или воздействии на них ряда агентов. Денатурация белка заключается в потере ими вторичной и третичной структуры белка.

КАТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ.

Белки, как и другие органические вещества, из которых состоит организм, постоянно обновляются. В среднем период полупревращения белков организма человека составляет около 80 суток, причём эта величина значительно варьирует в зависимости от типа белка и его функции. Различают долгоживущие белки, гидролиз которых проходит только в лизосомах в присутствии специальных ферментов; короткоживущие белки, разрушение которых происходит в отсутствие лизосомных ферментов; аномальные белки период плупревращения которых не превышает 10-12 мин.

В норме в организме взрослого человека за сутки обновляется до 2% от общей массы белков, т.е. 30-40г. Распаду подвергаются в основном мышечные белки. Большая часть аминокислот, образующихся при гидролизе белков (около 80%), вновь используется для биосинтеза белков, значительно меньшая часть расходуется в синтезе специализированных продуктов: например, некоторых медиаторов, гормонов и др. Не включающиеся в анаболические процессы аминокислоты разрушаются, как правило, до конечных продуктов окисления. В составе мочевины организм человека теряет ежедневно 5-7 г. азота, входящего в состав ранее синтезированных белков. Аминокислоты, поступающие с белком пищи, в отличии от моносахаридов и жирных кислот в организме не депонируются. Для постоянно идущего процесса синтеза белков нужно необходимое поступление аминокислот в организм. Это обуславливает особую ценность белков как пищевых продуктов. При белковом дефиците развивается кахексия. Детская дистрофия, характерная для ряда районов Западной Африки и обусловленная резким сокращением поступления белков после перевода с грудного питания на преимущественно углеводную диету, получила название «квашиоркор». Избыточное количество аминокислот используется в качестве энергодативных веществ.

Ферменты, ускоряющие гидролиз белков и полипептидов в тканях, называются тканевыми протеиназами (катепсинами); они обладают специфичностью действия: катепсин А, например, является ферментом с эктопептидазной, а катепсин В- с эндопептидазной активностью. Наибольшая активность протеиназ наблюдается в печени, селезёнке, почках.

Регулируемая активность тканевых протеиназ обеспечивает обновляемость белков на необходимом организму уровне, гидролиз диффектных и чужеродных белков, а также частичный протеолиз, необходимый для активации некоторых ферментов (песина и трепсина) и гормонов (инсулина).

ОБНАРУЖЕНИЕ И ОПРЕДИЛЕНИЕ.

Присутствие белков в биологических или других жидкостях может быть установлено рядом качественных реакций. Из реакций осаждения наиболее характерны свёртывание при кипячении, осаждение спиртом или ацетоном, кислотами, особенно азотной кислотой. Весьма характерно осаждение белков трихлоруксусной или сульфосалициловой кислотами. Последние два реактива особенно употребительны как для обнаружения белков, так и для количественного осаждения их из биологических жидкостей. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание с солями меди в щелочном растворе (пептидные связи белков дают комплексное соединение с медью). Другая характерная реакция на белки — ксантопротеиновая: желтое окрашивание в осадке белка от добавления концентрированной азотной кислоты. Реакция Миллона (с солями ртути в азотной кислоте, содержащей азотистую) протекает с фенольным остатком тирозина, и поэтому красное окрашивание дают только белки, содержащие тирозин. Остаток триптофана в белке даёт реакцию Адамкевича: фиолетовое окрашивание с концентрированной уксусной кислотой в концентрированной серной кислоте; реакция обязана глиоксиловой кислоте, находящейся в уксусной в качестве примеси, и получается также с дркгими альдегидами. Белки дают ряд других реакций, зависящих от находящихся в них радикалов аминокислот.

Виды связей аминокислот в белках

В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи

Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α — аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи

Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков.

7. Аминокислоты в молекуле белка соединены посредством: а) ионной

Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи

Водородные связивозникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α — спираль и β — складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.

Вандерваальсовые взаимодействия

Вандерваальсовые взаимодействия – разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связи

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.

Дата добавления: 2016-09-26; просмотров: 3017;

Похожие статьи:

Аминокислоты — органические соединения, состав молекул которых входит аминогруппа (-NH2) и карбоксильная группа (-COOH). По систематической номенклатуре названия аминокислот происходят от названия приставки «амино» и соответствующей карбоновой кислоты. В состав белков входят альфа-аминокислоты.

Различают моноаминокарбоновые кислоты (содержат одну амино-группу и одну карбоксильную группу, среда нейтральная, заряд равен 0), моноаминодикарбоновые кислоты (содержат одну аминогруппу и две карбоксильные группы, среда кислая, заряд отрицательный), диаминокабоновые кислоты (содержат две аминогруппы и одну карбоксильную, среда щелочная, заряд положительный).

По биологической значимости различают заменимые и незаменимые аминокислоты. Заменимые — которые синтезируются в организме человека. К ним относятся аланин, глицин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин. Незаменимые аминокислоты — поступающие с пищей и не синтезируемые организмом. К ним относятся лизин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, триптофан.

Белки

Белки — это высокомолекулярные соединения, молекулы которых состоят из остатков альфа-аминокислот, соединенных пептидной связью.

Это было установлено при гидролизе белков, конечными продуктами которых являлись альфа-аминокислоты. Всего в составе белков было найдено 20 различных незаменимых альфа-аминокислот. Соединение, которое образуется посредством пептидной связи между двумя аминокислотами называется дипептид. Участок белковой молекулы, состоящий из 20 аминокислотных остатков называется полипептид. Пептидная связь образуется в результате взаимодействия карбоксильной группы -COOH одной аминокислоты с аминогруппой -NH2 другой аминокислоты. Образование белков происходит по типу реакции поликонденсации.

Классификация белков:

1. Простые (протеины). Состоят только из альфа-аминокислот. Простейшим представителем простых белков является куриный белок.

2. Сложные (протеиды). Состоят из альфа-аминокислот и веществ небелкового происхождения (углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты, витамины и др.). Их названия происходят от названия небелковой части.

К протеинам относятся:

1. Альбумины. Белки крови, участвующие в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества.

2. Глобулины. Белки крови, входящие в состав ферментов. Составляют основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител.

3. Протамины и гистоны входят в состав нуклеотидов. Гистоны содержатся в молоках семги, сельди. Протамины находятся в зернах различных хлебных злаков.

4. Коллаген. Белок соединительной ткани. Находится в коже, хрящах и других тканях.

5. Кератин является составной частью волос, ногтей и перьев.

6. Фибриноген. Белок крови.

К сложным белкам относятся:

1. Глюкопротеины в составе содержат углеводы. Образуются в подчелюстной железе (слюнной) и встречаются в слизистых выделениях животных организмов.

аминокислоты в молекуле белка соединены посредством

Липопротеины содержат липиды. Синтезируются в печени или слизистой оболочке кишечника. Входят в состав клеточных мембран, митохондрий, плазмы крови.

3. Нуклеопротеины содержат нуклеиновые кислоты: ДНК и РНК. Находятся в клеточных ядрах и участвуют в биосинтезе белка. Белковую часть составляют гистоны и протамины.

4. Хромопротеины содержат окрашенную группу. К ним относится гемоглобин (белок — глобин, гемо — железо, отвечает за красный цвет). Миоглобин содержится в мышцах, является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он по сравнению с гемоглобином легко соединяется с кислородом.

Дата публикования: 2015-02-18; Прочитано: 453 | Нарушение авторского права страницы

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2018 год.(0.001 с)…

Биосинтез белков.

аминокислоты в молекуле белка соединены посредством

Транскрипция и трансляция.

Информация о первичной структуре белковой молекулы содержится в ДНК, которая находится в ядре эукариотической клетки. Одна цепочка – нить ДНК может содержать информацию о многих белках. Ген – это участок (фрагмент) ДНК, несущий информацию о строении одного белка. В молекуле ДНК записан код о последовательности аминокислот в белке в виде определенной последовательности нуклеотидов. При этом каждой аминокислоте в будущей белковой молекуле соответствует участок из трех нуклеотидов (триплет) в молекуле ДНК.

Процесс биосинтеза белка включает в себя ряд последовательно протекающих событий:

Репликация ДНК (в ядре клетки)  транскрипция информационная РНК (в цитоплазме с помощью рибосом)  трансляция  белок

Синтез информационной РНК (и-РНК) происходит в ядре. Он осуществляется по одной из нитей ДНК с помощью ферментов и с учетом принципа комплиментарности азотистых оснований. Процесс переписывания информации, содержащейся в генах ДНК на синтезируемую молекулу и-РНК называется транскрипцией. Очевидно, что информация переписывается в виде последовательности нуклеотидов РНК. Нить ДНК в этом случае выступает в качестве матрицы. В молекулу РНК в процессе ее образования вместо азотистого основания – тимина включается урация.

— Г — Ц — А — А — Ц — Т – фрагмент одной из цепочек молекулы ДНК
|       |        |        |        |        |
— Ц — Г — У — У — Г — А – фрагмент молекулы информационной РНК.

Молекулы РНК индивидуальны, каждая из них несет информацию об одном гене. Далее молекулы и-РНК выходят из ядра клетки через поры оболочки ядра и направляются в цитоплазму к рибосомам. Сюда же с помощью транспортных РНК (т-РНК) доставляются аминокислоты. Молекула т-РНК состоит из 70–80 нуклеотидов. Общий вид молекулы напоминает лист клевера.

На «верхушке» листа расположен атикодон (кодовый триплет нуклеотидов), который соответствует определенной аминокислоте. Следовательно, для каждой аминокислоты существует своя, конкретная т-РНК. Процесс сборки молекулы белка идет в рибосомах и называется трансляцией. На одной молекуле и-РНК последовательно располагаются несколько рибосом. В функциональном центре каждой рибосомы способны поместиться два триплета и-РНК. Кодовый триплет нуклеотидов – молекулы т-РНК, подошедшей к месту синтеза белка, соответствует триплету нуклеотидов и-РНК, находящемуся в данный момент в функциональном центре рибосомы. Тогда рибосома по цепочке и-РНК делает шаг, равный трем нуклеотидам. Аминокислота отделяется от т-РНК и становится в цепочку мономеров белка. Освободившаяся т-РНК уходит в сторону и через некоторое время может снова соединиться с определенной кислотой, которую будет транспортировать к месту синтеза белка. Таким образом, последовательность нуклеотидов в триплете ДНК соответствует последовательности нуклеотидов в триплете и-РНК.

В сложнейшем процессе биосинтеза белка реализуются функции многих веществ и органоидов клетки.

7. Аминокислоты в молекуле белка соединены посредством: а) ионной связи б) пептидной связи в)водородной связи. Тест.

Слайд 8 из презентации «Повторение – мать учения»

Размеры: 720 х 540 пикселей, формат: .jpg. Чтобы бесплатно скачать слайд для использования на уроке, щёлкните на изображении правой кнопкой мышки и нажмите «Сохранить изображение как…». Скачать всю презентацию «Повторение – мать учения.ppt» можно в zip-архиве размером 650 КБ.

Похожие презентации

краткое содержание других презентаций на тему слайда

«Аминокислоты белков» — Белки. На рисунке в качестве примера показано строение белка инсулина. Защитная. Состав и свойства аминокислот. В любом живом организме содержатся тысячи белков, выполняющих разнообразные функции: Глицинат калия. Поэтому белковое голодание особенно опасно для живого организма. 5.Химические свойства белков.

«Ионная связь» — Путь к вершине химической пирамиды – ионная химическая связь в соединениях. Цель урока: сформировать понятие об ионной связи. Nacl – хлорид натрия (поваренная, пищевая соль). Поиграйте в «крестики-нолики». Найдите выигрышный путь, который составляют вещества с ионной связью. Тема урока «Ионная связь».

«Аминокислоты» — D-?-аминокислота. Декарбоксилирование в организме. Дисигербарин (Dysiherbarine); нейротоксин из морской губки Dysidea herbacea. Пролин. Разделение аминокислот (эллюирование). ?-Аминокислоты. Нейтральные гидрофобные аминокислоты. ?-Аминокислоты. Расщепление рацематов. Альдольное расщепление. Обычно, только L-изомеры аминокислот участвуют в биологических процессах.

«Молекулярная масса» — Молярная масса. Менделеев открыл (1869) периодический закон химических элементов. Авогадро Амедео. Менделеев Д.И. Связь массы и количества вещества. Число молекул в 1 моль вещества составляет 6,022045(31)?1023. Менделеев Дмитрий Иванович (1834-1907), российский химик, разносторонний ученый, педагог.

«Молекула аммиака» — Получение. Nh4no2 ? n2 + 2h2о. Молекула: -очень устойчивая -низкая реакционная способность. Химические свойства. Аммиак. В промышленности. Выделение из жидкого воздуха. Строение молекулы. В лаборатории – разложением неустойчивых соединений азота. Восстановительные N20 2N+2 При t? электрической дуги (3000 — 4000?С) с О2.

«Аминокислоты и белки» — Химические свойства аминокислот Качественные реакции.

Б – структура в виде объемной модели. Корм с добавкой рацемической смеси a-аминокислот. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями. Реакции ?-аминокислот. Пептиды и белки Вторичная структура белков.

Тест по биологии Молекулярный уровень 9 класс

Аминокислоты. Аминокислоты и белки.

Доброта

8 презентаций о доброте

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ

• способны соединяться между собой пептидными св. (образуется полимерная молекула).

• Пептидная связь — между α-карбоксильной группой одной аминок. иα-аминогр.другой аминок..

• При наименовании добавляют суффикс "-ил", последняя аминок. не изм.

Дашков Максим Леонидович, репетитор по биологии в Минске

свое название.

(аланил-серил-триптофан )

Свойства пептидной связи

1. Трансположение радикалов аминокислот по отношению к С-N связи

2. Копланарность — все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.

3. Наличие кетоформы(о-с=n) и енольной(о=с-т-н) формы

4. Способность к образованию двух водородных связей с другими пептидами

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи, длина меньше чем одинарной связи, является жесткой структурой, вращение вокруг нее затруднено.

Для обнаружения белков и пептидов- биуретовая реакции(из голубого в фиолетовый)

4)ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:

• структурные белки (коллаген, кератин),

• ферментативные (пепсин, амилаза),

• транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),

• пищевые (белки яйца, злаков),

• сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),

• защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),

• регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин).

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ СТРУКТУРЫ

Белок – последовательность аминок., связанных друг с другом пептидными связями.

Пептид — аминок. не больше 10

Полипептид- от 10 до

Белок- более 40 аминок.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА —линейная молекула белка, образ. при соединении аминок. в цепь.

• полиморфизм белков- может передаться по наследству и остаться в популяции

• Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА-взаимод. пепт. групп с обр. водор. связей. Раз-ют 2 вида структур- укладка в виде каната и гормошки.

• два варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура или паралеьн.) и β-складчатый слой (β-структура или антипарал.).

• В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении.

• В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

• Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Дата добавления: 2016-11-02; просмотров: 262;

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ: