Содержание
Строение саркомера
Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.
В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.
Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме — G — АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 — 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин — связывающей субъединицы — (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы — (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы — (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН — С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.
Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл . А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.
Дата добавления: 2015-07-07; просмотров: 3044;
ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:
Строение саркомера
Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.
В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.
Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме — G — АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 — 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина.
Структура саркомера, механизм сокращения мышц
Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин — связывающей субъединицы — (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы — (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы — (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН — С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.
Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл . А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.
Дата добавления: 2015-07-07; просмотров: 3045;
ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:
Строение саркомера
Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности.
СТРУКТУРА МЫШЦ
Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.
В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.
Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме — G — АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 — 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин — связывающей субъединицы — (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы — (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы — (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН — С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.
Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл . А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.
Дата добавления: 2015-07-07; просмотров: 3054;
ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:
Строение саркомера
Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.
В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.
Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме — G — АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 — 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин — связывающей субъединицы — (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы — (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы — (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН — С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.
Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл . А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм.
59. Саркомер, его структура и значение. Теория мышечного сокращения.
Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.
Дата добавления: 2015-07-07; просмотров: 3043;