Методы определения гемоглобина

Маленькие колебания морфологического состава крови происходят в течение дня под влиянием приема пищи, работы и т. п. исходя из этого лучше брать кровь утром натощак либо при повторных изучениях неизменно в одно да и то же время и в однообразных условиях. При общеклиническом анализе крови определяют содержание в единице объема гемоглобина, эритроцитов. лейкоцитов, их качественный состав, у некоторых больных и число тромбоцитов и ретикулоцитов. В один момент с общеклиническим анализом крови определяют реакцию оседания эритроцитов (см. Оседание эритроцитов). Кровь получают проколом кончика IV пальца левой руки, предварительно протертого спиртом. Прокол создают на глубину 2,5—3 мм стерильным ланцетом либо иглой Франка со сменными стерилизованными лезвиями. Ограничиваться лишь протиранием лезвий спиртом запрещается, поскольку наряду с этим не уничтожается вирус инфекционного гепатита. Первую каплю крови стирают сухой ватой, последующие применяют. Сперва набирают кровь в пипетку для определения гемоглобина, после этого в смесители либо пробирки для счета эритроцитов и лейкоцитов, после этого делают мазки для подсчета лейкоцитарной формулы, тромбоцитов и ретикулоцитов.
Определение гемоглобина создают разными способами в зависимости от имеющихся устройств, чаще всего гемометром (см.) ГС-3. Кровь набирают в пипетку от прибора до метки 0,02 мл (20 мм 3 ), выдувают в градуированную пробирку, в которую предварительно налит до нижнего колечка 0,1 н. раствор соляной кислоты. и размешивают. По прошествии 5 мин. в пробирку по каплям приливают, помешивая, дистиллированную воду, пока цвет раствора не сравняется с цветом имеющегося в приборе стандарта. Деление шкалы, на котором окажется нижний мениск жидкости, укажет на содержание гемоглобина в грамм-процентах (г%), другими словами в граммах на 100 мл крови. Прежнее выражение содержания гемоглобина в единицах (условных процентах) выходит из потребления. Дабы перевести содержание гемоглобина, выраженное в единицах, в грамм-проценты, направляться не забывать, что 100 единиц соответствуют 16,67 2%, 1з%=6 единицам. Норма гемоглобина для дам 11,7— 15,8 г% (70—95 ед.), для мужчин 13,3-18 г% (80—108 ед.). При применении фотоэлектрического эритрогемометра смешивают 5 мл 0,1% раствора карбоната натрия и 40 мм 3 крови. (2 пипетки от гемометра ГС-3). Смесь наливают в кювету с отметкой Г и поступают потом в соответствии с приложенным к прибору указаниям. Более правильным есть определение гемоглобина на электрофотоколориметре ФЭК-М. В пробирку, содержащую точно отмеренные 4 мл 0,04% раствора аммиака, прибавляют 20 мм 3 крови (1 пипетку от гемометра ГС-3). Для получения 0,04% раствора аммиака берут 1,6 мл 25% раствора аммиака с удельным весом 0,91 и разбавляют водой до 1 л. Определение на ФЭК-М ведут при зеленом светофильтре в кювете шириной 10 мм, отсчет по красной шкале правого барабана (второй метод измерения). Содержание гемоглобина находят по градуировочной кривой либо таблице. Определение гемоглобина в особых фотоэлектрических устройствах (ГФ-1 и др.) детально обрисовано в приложенных к ним руководствах.

Рис. 1. Смеситель для эритроцитов. Рис. 2. Последовательные этапы (1—3) изготовление мазка крови. Стрелки показывают направление движения стекла.

Подсчет эритроцитов и лейкоцитов создают в счетной камере либо в устройствах автоматического счета. Для счета эритроцитов в камере приготовляют разведение крови 1:200, пользуясь смесителем (меланжером) либо пробиркой. Смесители для эритроцитов (рис. 1) и лейкоцитов являются пипетки с расширением (ампулой) в середине, где помещена бусинка, размешивающая кровь, и с метками, показывающими, до какого именно места набирать кровь и разводящую ее жидкость. Для разведения эритроцитов берут смеситель для эритроцитов и насасывают кровь через резиновую трубку, надетую на его верхний конец, до метки 0,5, а после этого 3% раствор хлорида натрия до метки 101. При насасывании нужно доводить количество точно до меток; нельзя допускать появления пузырьков воздуха в ампуле.

Вам это понравится:

Для определения концентрации гемоглобина в крови используются:

— унифицированный гемиглобинцианидный метод;

— гемихромный метод – новый колориметрический метод, не содержащий в составе реагентов ядовитых цианистых соединений;

— гематологические анализаторы.

Распространенный в прошлом метод определения гемоглобина по Сали недостаточно точный и в настоящее время не применяется.

Определение концентрации гемоглобина крови унифицированным гемиглобинцианидным методом

Принцип. Гемоглобин при взаимодействии с железосинеродистым калием (красной кровяной солью) окисляется в метгемоглобин (гемиглобин), образующий с ацетонциангидрином соединение красного цвета – гемиглобинцианид, интенсивность окраски которого пропорциональна содержанию гемоглобина.

Реактивы.

1. Трансформирующий раствор: ацетонциангидрин – 0,5мг; калий железосинеродистый – 0,2г; натрия гидрокарбонат – 1,0г; дистиллированная вода — до 1л. Раствор стабилен при комнатной температуре в течение нескольких месяцев при хранении в посуде из темного стекла.

Методы исследования крови

При обесцвечивании и появлении осадка непригоден.

2. Калибровочный раствор гемиглобинцианида – для построения калибровочного графика (при использовании ФЭКа). В настоящее время для определения гемоглобина крови в большинстве клинико-диагностических лабораторий пользуются готовыми наборами реактивов, выпускаемыми рядом фирм.

Специальное оборудование: ФЭК или МИНИГЕМ-540.

Ход определения. В пробирку с помощью градуированной пипетки или автоматического дозатора наливают точно 5мл трансформирующего раствора и вносят в него 0,02мл (капилляр Сали) крови, промывая капилляр 2-3 раза трансформирующим раствором. Тщательно перемешивают содержимое пробирки. При этом получается разведение крови в 251 раз. Колориметрируют содержимое пробирки через 20 минут на МИНИГЕМе-540 или на ФЭКе при условиях: светофильтр зеленый (длина волны 520-560 нм), кювета 10мм; против трансформирующего раствора. При использовании ФЭКа содержание гемоглобина определяют по калибровочному графику.

Дата публикования: 2014-11-02; Прочитано: 4211 | Нарушение авторского права страницы

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2018 год.(0.001 с)…

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

  • одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,
  • при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

У гемоглобина есть молекулярные болезни

Серповидно-клеточная анемия

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии. При этом нарушении в ДНК в результате точковой мутации триплет ЦТТ заменен на триплет ЦАТ, что влечет за собой включение в 6-м положении β-цепи вместоглутаматааминокислоты валина. Изменение свойств β-цепи влечет изменение свойств всей молекулы и формирование на поверхности гемоглобина "липкого" участка.

Методы определения количества гемоглобина в крови

При дезоксигенации гемоглобина участок "раскрывается" и связывает одну молекулу гемоглобина S с другими подобными. Результатом является полимеризация гемоглобиновых молекул и образование крупных белковых тяжей, вызывающих деформацию эритроцита и при прохождении капилляров гемолиз.

Схема отличия гемоглобина S от гемоглобина А и его полимеризация

Нарушение синтеза гемоглобина

Порфирии

Порфирии – это группа гетерогенных наследственных заболеваний, возникающих в результате нарушения синтеза гема и повышения содержания порфиринов и их предшественников в организме. Выделяютнаследственныеи приобретенныеформы порфирии.

Приобретенныеформы порфирий носят токсический характер и вызываются действием гексахлорбензола, солей свинца и других тяжелых металлов (ингибирование порфобилиногенсинтазы, феррохелатазы и др.), лекарственными препаратами (антигрибковый антибиотик гризеофульфин).

При наследственныхформах дефект фермента имеется во всех клетках организма, но проявляется только в одном типе клеток. Можно выделить две большие группы порфирий:

1. Печеночные– группа заболеваний с аутосомно-доминантными нарушениями ферментов различных этапов синтеза протопорфирина IX. Наиболее ярким заболеванием этой группы является перемежающаяся острая порфирия, при которой у гетерозигот активность уропорфириноген-I-синтазы снижена на 50%.

Заболевание проявляется после достижения половой зрелости из-за повышенной потребности гепатоцитов вцитохроме Р450 для обезвреживания половых стероидов, обострение состояния также часто бывает после приема лекарственных препаратов, метаболизм которых требует участия цитохрома Р450. Потребление и снижение концентрации гема, необходимого для синтеза цитохрома Р450, активирует аминолевулинатсинтазу. В результате больные экскретируют с мочой большие количества порфобилиногена и аминолевулиновой кислоты. На свету порфириноген окисляется в окрашенные порфобилин и порфирин, и это является причиной потемнения мочи при ее стоянии на свету при доступе воздуха. Симптомами являются острые боли в животе, запоры, сердечно-сосудистые нарушения, нервно-психические расстройства.

2. Эритропоэтические– аутосомно-рецессивные нарушения некоторых ферментов синтеза протопорфирина IX в эритроидных клетках. При этом смещается баланс реакций образования уропорфириногенов в сторону синтеза уропорфириногена I. Симптомы заболевания схожи с предыдущим, но дополнительно наблюдается светочувствительность кожи, обусловленная наличием уропорфириногенов, кроме этого отмечаются трещины на коже и гемолитические явления.

Талассемии

Для талассемий характерно снижение синтеза α-цепей гемоглобина (α-талассемия) или β-цепей (β-талассемия). Это приводит к нарушению эритропоэза, гемолизу и тяжелым анемиям.

Читайте также:

Виды гемоглобина, его соединения, их физиологическое значение

Виды гемоглобина.

Различают три вида гемоглобина; первоначально эмбрион имеет примитивный гемоглобин (HbP) – до 4-5 мес. внутриутробной жизни, затем начинает появляться фетальный гемоглобин (HbF), количество которого увеличивается до 6–7 мес. внутриутробной жизни. С этого срока происходит увеличение гемоглобина А (взрослого) максимальная величина которого достигает к 9 мес. внутриутробной жизни (90%). Количество фетального гемоглобина при рождении является одним из признаков доношенности: чем больше HbF, тем менее доношенный ребенок. Следует отметить, что HbF в присутствии 2,3 дифосфоглицерата (ДФГ – продукт метаболизма оболочки эритроцита при недостатки кислорода) не меняет своего сродства к кислороду в отличии от HbA, сродство которого к кислороду снижается.

Виды Нв отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НвF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НвF создает оптимальные условия для транспорта О2 кровью плода.

Гемоглобин представляет собой кровяной пигмент, роль которого заключается в транспорте кислорода к органам и тканям, транспорте двуокиси углерода от тканей к легким, кроме этого он является внутриклеточным буфером, который поддерживает оптимальную для метаболизма pH. Гемоглобин содержится в эритроцитах и составляет 90% их сухой массы. Вне эритроцитов гемоглобин практически не обнаруживается.
Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент — глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными электрофоретическими исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный). Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 — 4%.

Гемоглобин (haemoglobinum)

Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке). Другие виды нормальных гемоглобинов — F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).
Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина. Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина.

В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то
присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах).

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННв — восстановленный гемоглобин и НвСО2 — соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет.

НвО2 — оксигемоглобин– находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. НвО2 — чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НвО2 и наоборот. Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название — оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей.

Однако есть и патологические формы гемоглобина.

Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобинисульфгемоглобин.
Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным. Карбоксигемоглобин (НвСО) — очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нв. Оказалось, что его родство к Нв в 400-500 раз больше, чем сродство О2 к Нв. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НвСО. Если в организме находится много НвСО, то возникает кислородное голодание. Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НвСО — прочное соединение с О2.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами — фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Метгемоглобин (MetНв) — окисленная форма Нв, крови придает коричневую окраску. Образуется MetНв при действии на Нв любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe++) переходит в ферриформу (Fe+++), необратимо связывающую О2. При образовании в организме больших количеств MetНв также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия — необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты
разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.

Дата добавления: 2015-11-05; просмотров: 1127 | Нарушение авторских прав

Похожая информация:

  1. I. Значение владения движимыми вещами (бумагами на предъявителя и правами требования как вещами)
  2. III. Виды владения, защита и юридическое значение владения
  3. IV. Понятие, значение и функции страхования
  4. L-формы бактерий, их свойства. Значение L-форм в патологии человека
  5. MS OFFICE WORD. Основные сведения, назначение. Структура документа
  6. V. СОЦИАЛЬНАЯ СУЩНОСТЬ, НАЗНАЧЕНИЕ И ФУНКЦИИ МОРАЛИ
  7. YI. Конвенция о водно-болотных угодьях, имеющих международное значение, главным образом, в качестве местообитаний водоплавающих птиц
  8. А) Значение напряжения, силы тока и сопротивления
  9. А. 2 Н. Б. 0,5 Н. В. 8 Н. Г. Равнодействующая может иметь любое значение
  10. Абсолютное значение 1% прироста составило по региону «А» составил 2,4, по региону «Б» 2,5, а по региону «В» 14,3
  11. Абсолютное значение одного процента прироста
  12. Аварийные радиобуи EPIRB, SART. Назначение, использование, эксплуатационные проверки

Поиск на сайте:

Виды гемоглобина, его соединения, их физиологическое значение

Виды гемоглобина.

Различают три вида гемоглобина; первоначально эмбрион имеет примитивный гемоглобин (HbP) – до 4-5 мес. внутриутробной жизни, затем начинает появляться фетальный гемоглобин (HbF), количество которого увеличивается до 6–7 мес. внутриутробной жизни. С этого срока происходит увеличение гемоглобина А (взрослого) максимальная величина которого достигает к 9 мес. внутриутробной жизни (90%). Количество фетального гемоглобина при рождении является одним из признаков доношенности: чем больше HbF, тем менее доношенный ребенок. Следует отметить, что HbF в присутствии 2,3 дифосфоглицерата (ДФГ – продукт метаболизма оболочки эритроцита при недостатки кислорода) не меняет своего сродства к кислороду в отличии от HbA, сродство которого к кислороду снижается.

Виды Нв отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НвF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НвF создает оптимальные условия для транспорта О2 кровью плода.

Гемоглобин представляет собой кровяной пигмент, роль которого заключается в транспорте кислорода к органам и тканям, транспорте двуокиси углерода от тканей к легким, кроме этого он является внутриклеточным буфером, который поддерживает оптимальную для метаболизма pH. Гемоглобин содержится в эритроцитах и составляет 90% их сухой массы. Вне эритроцитов гемоглобин практически не обнаруживается.
Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент — глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными электрофоретическими исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный). Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 — 4%. Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке). Другие виды нормальных гемоглобинов — F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).
Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина. Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина.

В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то
присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах).

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННв — восстановленный гемоглобин и НвСО2 — соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет.

НвО2 — оксигемоглобин– находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. НвО2 — чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НвО2 и наоборот. Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название — оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей.

Однако есть и патологические формы гемоглобина.

Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобинисульфгемоглобин.
Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным. Карбоксигемоглобин (НвСО) — очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нв. Оказалось, что его родство к Нв в 400-500 раз больше, чем сродство О2 к Нв. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НвСО. Если в организме находится много НвСО, то возникает кислородное голодание.

Как проверить гемоглобин: методы определения гемоглобина

Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НвСО — прочное соединение с О2.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами — фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Метгемоглобин (MetНв) — окисленная форма Нв, крови придает коричневую окраску. Образуется MetНв при действии на Нв любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe++) переходит в ферриформу (Fe+++), необратимо связывающую О2. При образовании в организме больших количеств MetНв также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия — необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты
разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.

Дата добавления: 2015-11-05; просмотров: 1126 | Нарушение авторских прав

Похожая информация:

  1. I. Значение владения движимыми вещами (бумагами на предъявителя и правами требования как вещами)
  2. III. Виды владения, защита и юридическое значение владения
  3. IV. Понятие, значение и функции страхования
  4. L-формы бактерий, их свойства. Значение L-форм в патологии человека
  5. MS OFFICE WORD. Основные сведения, назначение. Структура документа
  6. V. СОЦИАЛЬНАЯ СУЩНОСТЬ, НАЗНАЧЕНИЕ И ФУНКЦИИ МОРАЛИ
  7. YI. Конвенция о водно-болотных угодьях, имеющих международное значение, главным образом, в качестве местообитаний водоплавающих птиц
  8. А) Значение напряжения, силы тока и сопротивления
  9. А. 2 Н. Б. 0,5 Н. В. 8 Н. Г. Равнодействующая может иметь любое значение
  10. Абсолютное значение 1% прироста составило по региону «А» составил 2,4, по региону «Б» 2,5, а по региону «В» 14,3
  11. Абсолютное значение одного процента прироста
  12. Аварийные радиобуи EPIRB, SART. Назначение, использование, эксплуатационные проверки

Поиск на сайте:

Оставьте комментарий