Содержание
Классификация белковых веществ
Все белковые соединения, встречающиеся в природе, разделяются на две большие группы: простые ─ протеины и сложные ─ протеиды. В простых белках содержатся только аминокислоты. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят ещё и вещества различной природы: углеводы, липоиды, пигменты, нуклеиновые кислоты и т. д.
В схеме приведённой ниже, даны основные представители белков, встречающихся в животных тканях.
Сложные (протеиды)
Альбумины, гистоны, протамины, нуклеротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, глобулины, склеропротеины фосфопротеиды, липопротеиды
Простые белки (протеины)
Альбумины и глобулины
Альбумины и глобулины широко распространены в природе. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов. В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами имеется определённое соотношение ─ альбумино-глобулиновый коэффициент (А\Г). Альбумины отличаются от глобулинов незначительным содержанием гликокола и большим количеством серусодержащих аминокислот. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок. Их молекулярный вес меньше, чем у глобулинов.
В практике получения белковых препаратов чаще используется метод высаливания сернокислым аммонием. Так, для получения антитоксичной сыворотки (противодифтерийной, против полиемилита, противококлюшной и др. ) используется метод осаждения белков сернокислым аммонием, так как антитоксины по своей химической природе являются α — глобулинами крови.
Опытами с меченой по сере молекулой альбумина Мюллер в 1954 г. доказал превращение альбулина в глобулин. В биологических жидкостях (кровь, спиномозговая жидкость) всегда содержится альбуминов больше, чем глобулинов.
Гистоны
Гистоны широко распространены в природе в составе сложных белков, главным образом в ядерных белках.
Молекулярный вес их значительно меньше по сравнению с альбуминами и глобулинами — около 14300. Они состоят в основном из диаминокислот: аргинина, гистидина и лизина и содержат очень мало триптофана и серусодержащих аминокислот. Благодаря содержанию диаминокислот эти белки имеют резко щелочной характер.
Установлено, что гистоны ─ это белки, которые на 80% состоят из гексоновых оснований, т. е. аминокислот, содержащих 6 углеродных атомов, — аргинина, лизина и гистидина. Представителем гистонов является белок глобин, входящий в состав белка крови гемоглобина. Через молекулу гистидина этот белок соединён с гемом, образуя гемоглобин.
Протамины
Протамины были открыты в 1868 г. Мишером в сперматозоидах, а их белковая природа была расшифрована Косселем в 1886 г. Получают их в чистом виде при помощи пикратов. Молекулярный вес колеблется от 2000 до10000. Содержание азота составляет 30%, в то время как в других простых белках азота всего 16-17%. Основное ядро в этих белках составляет пептидная цепочка из аргинина, поэтому они легко вступают в реакцию с соеди- нениями кислого характера.
Склеропротеины (протеноиды)
В последнее время придают большое значение белкам, относящимся к склеропротеинам. Эти белки трудно растворимы в воде и солевых растворах и почти не подвергаются воздействию ферментов. Такие белки обладают особой эластичностью и прочностью. Сюда относятся кератины — белки кожи и коллагены — белки соединительной ткани. В этих белках содержится наибольшое количество моноаминомонокарбоновых аминокислот.
Кератины получены из кожи, волос, рогов и копыт. Они выполняют очень важную защитную функцию. В кератинах содержится очень много аминокислоты цистина.
Коллаген — белок, выделенный из соединительной ткани. В составе коллагена нет цистина, тирозина и триптофана, а поэтому он не является полноценным белком (желатина, как и коллаген, выделены из соединительной ткани и также является неполноценным белком).
К группе склеропротеинов относят белки, известные под названием фиброина, корнеина и спонгила. Фиброин образуется шелкопрядами и содержит 44% гликокола, 26% аланина, 13, 6% серина и 13% тирозина.
Корнеин содержится в костном скелете кораллов, а спонгин выделен из морских губок. Оба белка богаты йодом и бромом. Ещё в 1896 г. из морских губок были выделена йодторгоновая кислота, представляющая собой 3, 5-дийодтирозин.
Сложные белки
В группу сложных белков входят такие соединения, которые при гидролизе распадаются не только на аминокислоты, но и небелковую часть.
Нуклепротеиды
В лаборатории Гоппе-Зейлера в Германии в конце прошлого века Мишер выделил из спермы вещество, которое он назвал нуклеином. В нуклеине основной частью являются белковые вещества. Позднее было установлено, что эти белковые вещества относятся к группе гистонов и протаминов, обладающими щелочными свойствами.
По данным современных исследований, нуклеопротеиды встречаются и в составе цитоплазмы клеток.
Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся
вирусы, вызывающие заболевание.
Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.
В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований — аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2, 6-диоксипиримидин), тимин (2, 6-диокси-5-метилпиримидин).
Строение нуклеиновых кислот
Строение простых нуклеиновых кислот (нуклеотидов) в настоящее время хорошо изучено. Уставлено, что адениловая кислота при гидролизе распадается на углевод (пентозу), фосфорную кислоту и азотистое основание — аденин. В адениловой кислоте мышечной ткани фосфорная кислота находится у 5-го углеродного атома рибозы.
Адениловые кислоты — АМФ, АДФ и АТФ играют важную роль в обмене веществ.
Существуют пять видов нуклеотидов, которые встречаются в составе полинуклеиновых кислот, РНК и ДНК, это адениловая, гуаниловая, цитидиловая, уридиловая и тиамидиловая кислоты. Указанные кислоты содержатся в полинуклеидах в эквивалентном количествах. В свободном виде эти кислоты встречаются и могут содержать по одному, по два и по три остатка фосфорных кислот. В связи с этим различают моно, —ди, — и триофосфорныепроизводные нуклеитидов.
Уотсон и Крик, изучая состав и строение ДНК, выдвинули идею о том, что молекула ДНК представляет собой двойную, закрученную вокруг своей оси, спираль двух нуклеотидных цепочек. При этом одному из одному пуриновых оснований противостоит пиримидиновое основание.
Исследователи показали, что один виток спирали содержит десять пар оснований, при этом последовательность оснований в одной цепи полностью определяет последовательность в другой. Это позволяет понять, каким образом воспроизведение химически специфичной живой материи в процессе деления клеток.
В начале происходит раскручивание спирали, вслед за тем цепочки полинуклеитидов разъединяются и отходят одна от другой. Из окружающей среды происходит присоединение соответствующих мононуклеотидов, которое заканчивается образованием двух новых спиралей. Этот процесс повторяется бесконечно число раз.
Дезоксирибонуклеиновая кислота называется ядерной, так как её много содержится в ядре клетки, а рибонуклеиновая — протоплазматической, так как её много в протоплазме клеток.
Изомеризация полинуклеинов кислот будет зависеть от порядка чередования простых нуклеиновых кислот.
Особо важную роль играют две полинуклеиновые кислоты: рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК).
Как видно из названия, эти кислоты отличаются друг от друга углеводными компонентами. РНК содержит рибозу, ДНК — дезоксирибозу, т. е. рибозу, в которой С2 нет атома кислорода. В составе РНК не найдено тимина, а в составе ДНК — урацила.
Установлено, что в состав РНК входит до 4000-5000 мононуклеотидов, в состав ДНК — значительно больше, так как молекулярный вес её достигает 2 млн. Мононуклеотиды расположены в молекулах РНК и ДНК в виде цепочек.
В каждой молекуле РНК и ДНК имется строго упорядоченная структура, т. е. чередование мононуклеотидов.
В настоящее время считают, что ДНК является геном, т. е. соединением, обуславливающим передачу наследственных свойств организма.
Хромопротеиды
К хромопротеидам относятся сложные белковые вещества, содержащие, кроме белка, небелковый компонент─ красящее вещество ─ гем. К числу хромопротеидов относятся гемоглобин, миоглобин и геминовые ферменты ─ каталаза, пероксидаза и цитохромы. Сюда же относятся и сложные белки ─ флавопротеиды, в состав которых входят красящие вещества — флавины.
Белки какие продукты к ним относятся
Большинство сложных белков содержат в своём составе тот или иной металл. Гемоглобин крови и геминовыеферменты (каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза) содержат железо, а аскорбинксидаза, тирозиназа и др. — медь.
Металлопротеиды и флавопртеиды играют важную роль в процессах биологического окисления в тканях.
Гемоглобин
Приоритет в изучении химической природы красящего вещества гемоглобина принадлежит М. В. Ненцкому. Им было установлено, что в основе красящего вещества крови содержится порфиновое кольцо, состоящее из четырёх пирроловых колец, связаных друг с другом при помощи метиновых групп (=CH-). Гемоглобин благодаря наличию в нём 4 атомов железа обладает способностью переносить кислород из лёгких к тканям, обеспечивая дыхательную функцию крови. В настоящее время доказано, что гемоглобины отдельных видов животных различаются между собой не красящим веществом, а белковыми компонентами. Имеется гемоглобин А, гемоглобин S, гемоглобин F.
Миоглобин
В составе мышечной ткани имеется гемопротеид — миоглобин, который и придаёт мышцам красную окраску. Белок миоглобина хоть и близок к составу гемоглобина, но отличается от него аминокислотным составом. Кроме того, миоглобин более прочно связан с кислородом. Это имеет важное значение для мышечной ткани. В молекуле миоглобина содержится один атом железа, а значит одно порфировое кольцо. В мышцах находится в видеоксимиоглобина 14% миоглобина, что обеспечивает резерв кислорода в мышцах и предотвращает кислородное голодание. У некоторых морских животных содержание оксимиоглобина составляет более 50%, что даёт им возможность долгое время находиться под водой без кислорода воздуха (тюлени и другие морские животные).
Глюкопротеиды
К глюкопротеидам относятся сложные белки, в составе которых, кроме белка, имеется простетическая группа, содержащая различные производные углеводов: D-глюкозамин, D-галактозамин, D-глюкуроновая кислота, соединённых с серной и уксусной кислотами. Представителями этих белков являются муцин (слюны, желудка, слизистой кишечника, стекловидного тела глаза), гепарин, хондроитин костной ткани и групповые вещества крови и др.
Глюкопротеиды в отличие от других сложных белков легко выпадают в осадок при действии крепких растворов уксусной кислоты, чем и пользуются при их разделении.
При гидролизе глюкопротеидов возникают мукаполисахариды, гиалуроновая и хондротинсерная кислоты. Гиалуроновая кислота, находящееся в стенках кровеносных сосудов обеспечивает нормальную проницаемость их.
Фосфопротеиды
К фосфопртеидам относятся белки, в составе которых наряду с аминокислотами встречается фосфорная кислота. Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что в их составе нет нуклеиновых кислот, но есть фосфорная кислота, связанная с белком через гидроксильную группу аминокислот серина и треонина.
К этой группе белков относятся казеинооген молока и вителлин яичного желтка. Эти белки служат питательным материалом для развития эмбрионов. Наличие фосфорной кислоты в указанных выше белках обеспечивает нормальное развитие костного скелета.
Липопротеиды
Липопротеидами называются сложные белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты, нейтральные жиры, фосфатиды и стерины. Они являются важнейшей составной частью структурных образований клеток и жидкостей организма. Так, например, в крови липоиды связаны с альбуминами и глобулинами и дают комплексы разной устойчивости. Обычными жировыми растворителями — эфиром, хлороформом — извлекаются они с трудом, но после предварительного разрушения этих комплексов липоиды уже легко переходят в раствор.
Липодопротеидные комплексы белка с холестерином и фосфатидами играют большую роль.
В состав α — липротеидных комплексов входят α- глобулин крови и липоиды (холестерин и фосфатиды) в соотношении 1:1. В состав α — липопротеидных комплексов α — глобулины крови, причем соотношение между белками и липоидами 1:4.
Образование комплекса белка с липоидами способствует растворимости липоидов и транспортировке в их в ткани. Большинство витаминов, растворимых в жирах (А, Е и каротины), также транспортируются в ткани при помощи белков сыворотки крови — a2-глобулинов.
| ГЛЮКОПРОТЕИДЫ — Медицинская энциклопедия | Медицинский справочник — Медицинский справочник, Медицинская энциклопедия, вики, wiki | Информация о ГЛЮКОПРОТЕИДЫ, применение и лечение, где купить лекарство ГЛЮКОПРОТЕИДЫ — аптека. Как лечить заболевание, симптомы, ответы на вопросы и что такое ГЛЮКОПРОТЕИДЫ, секреты и тайны, вся правда. |
 |
|
ГЛЮКОПРОТЕИДЫГЛЮКОПРОТЕИДЫ — Медицинская энциклопедия | Медицинский справочник — Медицинский справочник, Медицинская энциклопедия, вики, wiki Медицинская энциклопедия / Медицинская энциклопедия / ГЛЮКОПРОТЕИДЫ ГЛЮКОПРОТЕИДЫГЛЮКОПРОТЕИДЫ, сложные белки, соединения белка с углеводом или его дериватом. |
Что такое белки, какой у них состав, зачем они нужны?
Содержат С и N меньше, а О больше, чем протеины. Различают свободные от фосфора Г. и фосфоглюкопротеиды. Первые делятся на 1) муциновые вещества (муцины, мукоиды), содержащие аминосахар глюкозамин (10—35%) в виде парной мукоити-носерной кислоты, 2) хондропротеиды, в которых содержится хондрозамин в виде хондроитиносерной кислоты, и 3) гиалогены, при действии щелочи превращающиеся в гиа-лины и дающие при дальнейшем разложении углеводы.—М у ц и н ы имеют свойства кислоты. В воде нерастворимы, растворяются в слабых щелочах. Растворы слизисто-тягучи, не свертываются при кипячении. Уксусная кислота выделяет осадок, почти нерастворимый в избытке осадителя при обыкновенной t°; K4FeCy6 не дает осадка; перевариваются желудочным и панкреатическим соком; в продуктах гниения отсутствуют индол и скатол. Муцины выделяются некоторыми слюнными железами, содержатся на слизистых оболочках, в отделяемом кожи улиток, в оболочке икринок лягушек и рыб; наряду с мукоидом содержатся в Вар-тоновой студени пуповины. Делая ткани скользкими и упругими, защищают их от внешних вредных влияний.—М у к о и д ы найдены: в кистах яичников (псевдомуцин, парамуцин), в роговице (корнеамукоид), в стекловидном теле глаза (гиаломукоид), в курином белке (овомукоид) и в нек-рых асци-тических жидкостях.— К гиалогенам, к-рые вообще мало исследованы, относят: неоссин в съедобных гнездах китайских ласточек, мембранин Десцеметовой оболочки и сумки хрусталика глаза, гиалин эхинококковых пузырей, хондрозин слизистых губок и др.—К хондропротеидам принадлежат: хондромукоид хрящей, мукойд сухожилий, оссеомукоид костей, мукоиды аорты, кожи, склеры глаза. Хондромукоид реагирует кисло, нерастворим в воде, растворяется в щелочи, отщепляя хондроити-носерную кислоту и образуя сернистую щелочь. Растворы хондромукоида в очень небольшом количестве щелочи осаждаются кислотами. K4FeCy6 в присутствии NaCl и НС1 не дает осадка; не осаждается дубильной к-той, последняя не дает в его присутствии осадка с желатиной.—Фосфоглюкопротеиды при гидролизе отщепляют редуцирующее вещество и фосфорную кислоту, не давая пуриновых оснований. Известны: их-тулин из икринок карпа и геликопротеид из белковой железы Helix pomatia. а. Бархаш. В микроскопической технике определение Г. производится следующим образом: исследуемые кусочки фиксируют 96—100°-ным спиртом или жидкостью Карну а Сагпоу) (спирт + хлороформ + уксусная ки- слота), заливают в парафин и окрашивают по Фишеру (Fischer). Для этого срезы обрабатывают 5—10 мин. в 10%-ном водном растворе танина, споласкивают 1%-ным раствором К2Сг20„ погружают на 5—10 минут в 10%-ный раствор К2Сг207, споласкивают де-стил. водой и окрашивают 10 мин. в насыщенном растворе сафранина в анилиновой воде, диференцируют в прозрачном спиртовом растворе Lichtgriin, быстро проводят через спирты и заключают обычным путем в канадский бальзам. Результаты: зерна Г. окрашиваются в яркокрасный цвет. В некоторых случаях окраска зерен усиливается от прибавления к 10%-ному раствору К»Сг207 муравьиной кислоты в количестве 3 капель на 5 куб. см. Во избежание растворения Г., необходимо по возможности сокращать пребывание срезов в водных растворах. Методика применима не только по отношению к срезам тканей, но и к тотальным объектам на мазках, напр. при исследовании простейших. Лит.: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine (Hndb. der Biochemie des Men-sclien u. der Tiere, hrsg. von С Oppenheimer, B. I, p. 642, Jena, 1924). (Медицинский справочник / Медицинская энциклопедия), Медицинский справочник, Медицинская энциклопедия, вики, wiki, Медицинская энциклопедия, Медицинский справочник
БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА
Белками или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Белки – это один из важнейших классов биорганических соединений, без которых невозможен процесс жизнедеятельности, то есть метаболизм.
В организмах животных и растений белки выполняют самые разнообразные функции:
-каталитические;
-строительные;
-энергетические;
-обменные;
-защитные.
Из белков состоит основная масса протоплазмы клеток. Они играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белки составляют основу опорных, покровных и мышечных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа).
Белками являются и многие важнейшие физиологически активные соединения: ферменты, гормоны, пигменты, антибиотики, токсины.
По существу вся деятельность организма (развитие, движение, распад и многое другое) связана с белковыми веществами.
Классификация белков.
В настоящее время существует несколько классификаций белков:
— по степени сложности;
— по растворимости в отдельных растворителях;
— по форме молекул.
По степени сложности белки делят на:
— простые белки (протеины);
— сложные белки (протеиды).
Протеины – соединения, в состав которых входят остатки только аминокислот.
Протеиды – соединения, состоящие из белковой и небелковой частей. При гидролизе они дают аминокислоты и вещества небелковой природы (например, фосфорную кислоту, углеводы и т.д.).
Вещества, имеющие небелковую природу, но входящие в состав белковых веществ, называются простетической группой.
В зависимости от состава небелковой части (простетической группы) протеиды делятся на группы:
1.нуклеопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и нуклеиновые кислоты. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов. Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, которым принадлежит огромная роль в наследственности.
2.фосфопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. Пример: — казеин — белок молока.
3.гликопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и углевод. Содержатся в различных слизистых выделениях животных.
4.липопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и липиды. Принимают участие в формировании клейковинных белков. В большом количестве содержатся в составе зерен, протоплазме и мембранах клеток.
5.хромопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и красящее вещество. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.
Имеются и другие группы сложных белков.
По растворимости в отдельных растворителях белки делят на:
— растворимые в воде;
— растворимые в слабых солевых растворах;
— растворимые в спиртовых растворах;
— растворимые в щелочах и т.д.
Протеины по этой классификации делят на:
1.альбумины — белки хорошо растворимые в воде. Имеют относительно небольшую молекулярную массу. Входят в состав белка яйца, крови, молока. Типичный представитель альбуминов — белок яйца.
2.глобулины – белки нерастворимые в воде, но растворяющиеся в разбавленных водных растворах солей. Это очень распространенные белки — они составляют большую часть семян бобовых и масляничных культур, входят в состав крови, молока, волокон мышечных тканей.
БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА
Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока.
3.проламины – белки нерастворимые в воде, но растворяющиеся в растворе этанола (60-80%). Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — пшеницы и ржи, зеин – кукурузы, авенин — овса, гордеин – ячменя.
4.глютелины – белки нерастворимые в воде, но растворяющиеся в растворах щелочей. Входят в состав растительных белков. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковидных белков пшеницы.
Помимо вышеуказанных групп, к протеинам также относят:
-протамины (входят в состав спермы и икры рыб);
-гистоны (входят в состав многих сложных белков);
-склеропротеины (к этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: кости, кожа, связки, рога, ногти, волосы).
По форме молекул белки делятся на:
— фибрилярные или нитевидные;
— глобулярные или шаровидные.
В так называемых фибрилярных белках отдельные молекулярные цепи более растянуты.
В глобулярных белках упаковка молекулярных цепей более компактна.
Большинство белков живых организмов по форме молекул относится ко второй группе.
Просмотров: 433
Вернуться в категорию: Растения