Хозяйственное использование белков

НОВОСИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

Кафедра ботаники и физиологии растений

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1,2

ПО БОТАНИКИ И ОСНОВАМ  ЭКОЛОГИИ РАСТЕНИЙ

НОВОСИБИРСК 2011

5. Что такое  протопласт? Компоненты протопласта.  Перечислить производные протопласта

Протопласт — активное содержимое растительной клетки. Основной компонент протопласта — белок. У большинства зрелых растительных клеток центральную часть занимает крупная, заполненная клеточным соком вакуоль, главное содержимое которой — вода с растворенными в ней минеральными и органическими веществами. Клеточная оболочка и вакуоль представляют собой продукты жизнедеятельности протопласта .

Большую часть протопласта растительной клетки занимает цитоплазма, меньшую по массе — ядро. От вакуоли протопласт отграничен мембраной, называемой тонопластом , от клеточной стенки — другой мембраной — плазмалеммой . В протопласте осуществляются все основные процессы клеточного метаболизма. Наследственный материал клетки главным образом сосредоточен в ядре. От цитоплазмы ядро также отделено мембранами.

Протопласт представляет собой  многофазную коллоидную систему. Обычно это гидрозоль, где дисперсной средой является вода (90-95% массы протопласта), а дисперсной фазой — белки , нуклеиновые кислоты , липиды и углеводы — основные классы соединений, слагающих протопласт. В живой растительной клетке содержимое цитоплазмы находится в постоянном движении. Можно видеть, как органоиды и другие включения вовлекаются в это движение, называемое током цитоплазмы или циклозом. Циклоз прекращается в мертвых клетках. Следует сказать, что основное назначение циклоза неизвестно.

Помимо белков, нуклеиновых кислот, липидов и углеводов, в клетке обычно имеется от 2 до 6% неорганических веществ (в виде солей), а также имеются витамины, контролирующие общий ход обмена веществ, и гормоны — физиологически активные вещества, регулирующие процессы роста и развития.

Белки, нуклеиновые кислоты, липиды и углеводы синтезируются  в самой растительной клетке. В  основе этого синтеза лежат процессы фотосинтеза, осуществляемые за счет энергии света. Непосредственным накопителем и переносчиком энергии при всех реакциях метаболизма служат молекулы аденозинтрифосфата (АТФ). Энергия АТФ накапливается в виде фосфатных связей. При необходимости она легко высвобождается, а АТФ переходит в аденозиндифосфат (АДФ).

Производные протопласта:

• Физиологически активные вещества

• Продукты обмена и запаса (продукты жизнедеятельности клетки)

• Клеточная стенка, или оболочка

• Вакуоль

Компоненты протопласта – цитоплазма и ядро.

22. Образование  и локализация белков в клетках  и органах растений. Алейроновые зерна. Хозяйственное использование белков

Белки-это основная составная  часть  любой  живой  клетки.  На  их  долю приходится 50—80 % сухой массы клетки. Химический состав белков чрезвычайно разнообразен, и в то  же  время  все  они  построены  по  одному  принципу.

Белок—это полимер, молекула которого состоит из многих мономеров  —  молекул аминокислот. Всего  известно-20 различных  аминокислот,  входящих  в  состав белков. Каждая из них имеет карбоксильную группу (СООН), аминогруппу  (NH2) и радикал, которым одна аминокислота отличается от другой. В молекуле белка аминокислоты химически соединены прочной пептидной связью (—CO—NH—), в которой углерод  карбоксильной  группы одной   аминокислоты   соединяется   с   азотом   аминогруппы    последующей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.  Соединение,  состоящее  из двух или большего числа аминокислотных  остатков,  называется  полипептидом.

Последовательность аминокислот  в  полипептидной  цепи  определяет  первичную структуру молекулы белка.

В молекуле того  или  иного  белка  одни  аминокислоты  могут  многократно повторяться,  а  другие  совсем  отсутствовать.  Общее  число  аминокислот, составляющих одну молекулу белка, иногда достигает нескольких сотен  тысяч.

В результате молекула белка  представляет собой макромолекулу, т.е. молекулу с очень большой  молекулярной массой.

Химические и физиологические  свойства белков определяются не  только  тем, какие аминокислоты входят в их состав, но  и тем,  какое место в длинной цепочке белковой молекулы занимает каждая из  аминокислот.  Так достигается огромное разнообразие первичной структуры белковой молекулы. В живой клетке белки имеют еще вторичную  и  третичную  структуру.  Вторичная  структура белковой молекулы достигается ее спирализацией; длинная цепочка соединенных между собой аминокислот закручивается  в  спираль, между  изгибами  которой возникают более слабые водородные связи. Третичная структура определяется тем, что спирализованная молекула белка еще многократно и закономерно сворачивается,  образуя компактный  шарик, в котором звенья спирали соединяются еще более слабыми бисульфидными связями (-S—S—). Кроме того,  в живой клетке могут быть и более  сложные  формы  —  четвертичная  структура, когда несколько молекул белка объединяются в  агрегаты  постоянного  состава (например, гемоглобин).

Белки  выполняют в  клетке разнообразные функции. Функциональной активностью обладают белки  с  третичной  структурной  организацией,  но  в большинстве  случаев  только  переход  белков третичной организации в четвертичную структуру обеспечивает специфическую функцию

Алейроновые зёрна — протеиновые зёрна, белковые образования в семенах растений (в эндосперме или семядолях) в виде бесцветных округлых зёрен. Служат запасным питательным материалом, используемым зародышем при прорастании семян. Возникают из вакуолей протоплазмы, в которых потеря воды при созревании семян приводит к выделению белков в твёрдом состоянии. Различают алейроновые зёрна простые (мелкие зёрнышки однородной структуры) и сложные, внутри которых находятся белковые кристаллы, а также шарообразные включения — глобоиды, содержащие фитин и некоторые соли. У ряда растений (например, у винограда) в алейроновые зёрна встречаются кристаллы щавелевокислого кальция. Сложные алейроновые зёрна содержатся в маслянистых семенах, например клещевины, тунга, крестоцветных, простые — в мучнистых, например в семенах злаков.         

Алейроновые зёрна: 1 —  в клетке эндосперма клещевины (а  — глобоиды); 2 — в клетке семени винограда (б — крупное алейроновое  зерно с друзой щавелевокислого  кальция).

33. Меристемы (образовательные ткани), их строение, функции, расположение в органах. Типы меристем. Значение для вегетативного размножения

Для растений характерен длительный рост с образованием новых  органов и тканей на протяжении всей жизни. Рост обеспечивают образовательные ткани, или меристемы.

Меристема – это эмбриональная зона, где все клетки делятся. В меристеме можно выделить инициальные и производные клетки.

Инициали – это  недифференцированные (т.е. неспециализированные и по внешнему виду одинаковые) клетки, способные многократно делиться. Возникающие из них производные клетки могут делиться небольшое количество раз, после чего дифференцируются в клетки других специализированных тканей.

Меристемы могут сохраняться  очень долго (у некоторых деревьев тысячи лет). По происхождению различают первичную и вторичную меристемы.

Первичная меристема появляется в самом начале роста проростка из клеток зародыша в виде конуса нарастания стебля и корня. Вторичной называют меристему, возникшую из какой-либо уже дифференцированной ткани.

Ткани, которые образуются из первичной меристемы, называют первичными, а из вторичной меристемы –  вторичными. В качестве примера первичной  меристемы можно привести прокамбий, из которого образуются первичные проводящие ткани. На смену прокамбию приходит камбий, который дает начало вторичным проводящим тканям: древесине и лубу.

Меристематические ткани  классифицируют также по местоположению, выделяют:

  • Апикальные (верхушечные) меристемы располагаются на верхушке побегов и корней и обеспечивают рост в высоту (длину).
  • Латеральные (боковые) меристемы располагаются параллельно боковым поверхностям осевых органов (стеблей, корней) и нередко образуют цилиндры. Они обеспечивают рост в толщину. Главнейшие из них – камбий и феллоген (пробковый камбий). В результате деления клеток камбия образуются вторичные проводящие ткани, а феллогена — пробка.
  • Интеркалярные (вставочные) меристемы закладываются у основания междоузлий побегов и основания листьев в виде отдельных участков. Эти меристемы чаще всего первичны и могут очень долго сохранять свою активность. Они имеют временный характер и постепенно превращаются в постоянные ткани.
  • Раневые меристемы образуются в местах повреждения тканей из живых паренхимных клеток, которые приобретают меристематические свойства. Они дают начало каллусу – особой ткани, состоящей из однородных паренхимных клеток, прикрывающих место поражения. Клетки каллуса впоследствии дифференцируются в клетки других тканей. Клетки апикальных меристем паренхимные, многогранные по форме. Межклетников нет. Оболочки тонкие, целлюлозы мало. Цитоплазма густая, относительно крупное ядро, вакуоли мелкие многочисленные, пластид и митохондрий мало.

Клетки латеральных  меристем по величине и форме соответствуют  клеткам тех тканей, которые они  образуют.

Меристематические ткани: 1 — в зародыше семени, 2 — в  проростке растения, 3 — в кончике  корня; а — верхушечная меристема  побега, б — верхушечная меристема корня, в — прокамбий, г — интеркалярная меристема листа, д — интеркалярная меристема побега, е — камбий, ж — верхушечная меристема придаточного корня, з — верхушечная меристема бокового корня, и — верхушечная меристема пазушной почки, к — ксилема, л — перицикл, м — флоэма.

Схема меристематической  клетки в кончике корня: а —  первичная оболочка клетки, б —  плазмалемма цитоплазмы, в — рибосома, г — гиалоплазма, д — пузырёк вакуоли, е — митохондрия, ж — оболочка ядра, з — ядро, и — ядрышко, к — плазмодесмы, л — протопластида, м — эндоплазматическая сеть, м — диктиосомы.

74. Метаморфозы листа в связи с выполняемыми функциями

Листья, как и другие органы растений, в зависимости от условий среды и выполняемой функции могут видоизменяться буквально до неузнаваемости – превращаться в усики, колючки и другие образования.

В наших реках, озерах и болотах  нередко можно встретить растение с белыми, правильными, пятичленными цветками – водяной лютик. У него на одном и том же стебли сидят разные листья. Надводные плавающие совершенно цельные, а погруженные в воду настолько сильно рассечены, что имеют нитевидную форму и скорее похожи на корни, чем на листья. Здесь тесная связь со средой обитания. Подводные листья с рассеченной пластинкой подвергаются меньшей опасности разрыва. Этот признак не является еще наследственным. Если водяной лютик выращивать на воздухе, то все его листья будут цельными.

Принимая на себя функцию защиты от поедания животными, листья превращаются в колючки (барбарис, кактусы). Колючки листового происхождения легко отличить от стеблевых шипов. В пазухах их всегда можно видеть боковые побеги, а пазухи для побегов образует только лист. На стебле барбариса ясно виден переход листьев в трехраздельные колючки. У кактусов с их сочным мясистым стеблем замена листьев колючками – отличное приспособление к жизни в пустыне. А произрастают кактусы в пустынях Северной и Центральной Америки, где в течение 6-8 месяцев не выпадают осадки, а временами могут быть и морозы до 20° С. Но кактусам это не страшно. Их колоннообразный стебель может запасать в своих тканях несколько тысяч литров воды.

Примечательно, что если выращивать кактусы в темноте, при обильной влажности, то колючки их разрастаются в мясистые листоподобные выросты. Так же запасают воду бразильские ваточники в своих бочкообразных стеблях. У среднеазиатских саксаулов листья превращены в чешуйки, а стебель скуп на отдачу воды. Альпийские растения-подушки сокращают испаряющую поверхность листьев за счет скученности побегов.

Оригинально использует свои листья тропическая лиана Дишидия раффлезиана. Из листьев у нее образовались урны, которые выполняют роль цистерн для запаса воды и  гумуса. В эти цистерны погружаются придаточные корни и питают растение.

Интересен метаморфоз листьев и  других органов у водяного ореха, или 
чилима. Это растение, произрастающее в озерах, заводях, заливах, с полным основанием можно назвать уникальным. Надводные листья его ромбические, собраны в розетку. Черешки их вздутые, наполненные воздухом, играют роль воздушных пузырей, с помощью которых водяной орех плавает по поверхности воды. Листья, погруженные в воду, линейные, рано опадающие. У основания их образуются зеленые перистоветвистые, нитевидные придаточные корни, которые по внешнему виду напоминают сильно рассеченные листья и выполняют их функцию. Косточковидный плод чилима образуется с участием разрастающихся и одревесневающих чашелистиков и представляет собой четырех- или двурогий ложный орех, содержащий белки, жиры, крахмал, сахар.

Страницы:123456следующая →

1.

Биология белки и ее хозяйственное значение в Благовещенском районе

Введение стр. 2

2. Структура стр. 4

3. Свойства стр. 6

4. Роль в организме стр. 7

5. Применение в медицине стр. 13

6. Литература стр. 14

белки

Б

ЕЛКИ это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части -аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов ферментов, регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)NH, названные пептидными (теория русского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков

О

собый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

В структуре любого белка существует несколько степеней организации:

  1. Первичная структура белка специфическая последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
  1. Вторичная структура белка способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы NH и карбонильной группы СО, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами).
  2. Третичная структура белка реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет взаимодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:
  3. дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,
  4. сложноэфирный мостик между карбоксильной группой (-СО-) и гидроксильной (-ОН),
  5. солевой мостик — между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH2).
  1. Четвертичная структура белка тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.

Физические свойства

Б

елки имеют большую молекулярную массу ( 104107), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация).

Химические свойства

  1. Денатурация разрушение вторичной и третичной структуры белка.
  2. Качественные реакции на белок:
  3. биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки),
  4. ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием аммиака (дают не все белки),
  5. выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца (II), гидроксида натрия и нагревании.
  6. Гидролиз белков при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В настоящее время разработано много методов прекращения -аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки инсулин, рибонуклеаза и др.

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому А.Н.Несмеянову.

Роль белков в организме.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластиче�

s

БЕЛКИ И ПОЛИПЕПТИДЫ

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки — это биополимеры сложного строения, мак­ромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен­ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат­ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом — свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-груп­пой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во вза­имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед­ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб­разные структуры.

В макромолекулу белка вхо­дит одна или несколько пептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически­ми связями, чаще всего через се­ру (дисульфидные мостики, обра­зуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белка или секвенцией.

Для построения простран­ственной структуры бел­ка пептидные цепи должны при­нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та­кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер­сти—кератина Полингом американским физиком и химиком… Ее наз­вали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6—3,7 остатков аминокислот. Рас­стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут­римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак­ромолекулы белка превращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива­ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет хими­ческие и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спи­рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле­кулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структу­ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио­зин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со­став волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка — фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, за­твердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить.

Контрольная работа по "Ботанике"

Этот белок имеет вытянутые по­липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков—глобул. Молекулы глобу­лярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови—гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с проме­жуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при за­мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон­фигураций пептидных цепей и условий образования пространствен­ной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функ­ции в организме.

СОСТАВ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине — около 140.

Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови (C738 H1166 O208 S2 Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имею­щие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте­пень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди­видуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свой­ства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть вы­делены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей, часть—на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (фермен­ты), регуляторные (гормоны), транспорт­ные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химищеский превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме амино­кислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в моло­ке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавлен­ных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах ще­лочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей колла­ген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, свя­занные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокисло­ты серина. К ним относится вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

2.2. Белки и их значение в питании

Рассматривая область пищевых технологий, следует отметить, что в настоя­щее время в мире наблюдается тенденция роста потребления растительных бел­ковых препаратов, широко представленных и популярных среди населения стран Восточной Европы, Северной и Южной Америки, Азии и России.

Можно выделить два аспекта данного вопроса, которые оказывают опреде­ляющее влияние на использование растительных белков в мясоперерабатываю­щей отрасли наибольшее значение.

Во-первых, существует довольно четко сфор­мировавшаяся ориентация населения на потребление «здоровых» продуктов питания, что обусловлено широким распространением информации о теории адекватного питания. Во-вторых, использование растительных компонентов, в частности, соевых белков-изолятов, при производстве мясных продуктов спо­собствует улучшению качественных характеристик исходного мясного сырья, его рациональному использованию, а также повышению пищевой и биологичес­кой ценности готовых изделий.

Соевые белковые препараты подразделяются на три группы в зависимости от содержания белка:

• соевая мука — не более 50% белка;

• соевые концентраты — около 70% белка;

• соевые изоляты (изолированные соевые белки) — не менее 90% белка.

Технологии производства соевых белков активно развиваются в направле­нии создания функциональных соевых белков, т. е. белковых ингредиентов с за­данными функциональными характеристиками для конкретных областей ис­пользования.

Все эти белки получают из бобов сои, которая наиболее богата белком по сравнению с другими растениями — в бобах содержится до 50% белка. Основ­ным производителем сои является США, в которых используются отработан­ные технологии выращивания сои и высокоурожайные сорта. Содержание бел­ка в американской сое в среднем составляет 42%, в то время как в России лишь около 30%. В России сою выращивают в основном на Дальнем Востоке и в Крас­нодарском крае, на отечественных предприятиях производят только соевую муку.

Соевая мука наименее технологична и ее степень гидратации очень низка (не превышает 1:2). В то же время соевая мука является и наиболее дешевой, так как отсутствуют затраты на выделение чистого белка.

Наиболее высокая степень гидратации у соевых изолятов: от 1:5 до 1:5,5. У концентратов она составляет 1:4,1:4,5.

Перед изготовлением колбасной эмульсии рекомендуется замачивать соевые препараты с водой в определенной пропорции для гидратации. Готовый гель до­пускается хранить при температуре не выше 6 °С не более 48 часов.

При небольших заменах сырья на соевый белок (не более 2%), то его можно вносить непосредственно в фарш вместе с нежирным сырьем. В остальных слу­чаях необходима предварительная гидратация.

Соевые белковые препараты могут выпускаться в виде текстурированных белков — гранул, имитирующих измельченные кусочки мяса (мясной шрот). Как правило, текстураты соевых белков используют при изготовлении полукоп­ченых, варено- и сырокопченых колбас, в производстве полуфабрикатов или для изготовления вареных колбас с неоднородной структурой.

Текстурированные соевые белки не гидратируются, как другие белковые препараты, а либо замачиваются в воде, либо тщательно перемешиваются с во­дой в фаршемешалке или в куттере на малых оборотах ножа с обратным ходом. Связывание воды зависит от качества текстурата и может достигать 1:3.

На основе практического опыта использования различных форм соевых бел­ковых препаратов можно вывести их усредненные характеристики (табл.).

Анализ таблицы показывает, что наилучшими с точки зрения связывания воды и жира являются функциональные концентраты и изоляты, позволяющие получать стабильные эмульсии при соотношении белок: жир: вода, равном 1:5:5.

При этом функциональные концентраты более конкурентоспособны, так как при такой же влаго- и жиросвязывающей способности более дешевы, чем изоли­рованные белки.

При всех своих положительных качествах соевых белков в последнее время отношение к ним становится настороженным в связи с проблемой продукции из генетически модифицированных источников (ГМИ).

Генетически модифицированными называют организмы, свойства которых изменены не традиционным путем скрещивания и отбора, а прямым внедрени­ем в хромосомы участков генов, отвечающих за те или иные способности. Вне­дряемые участки, как правило, берут из клеток организмов, относящихся к дру­гим биологическим видам, чем изменяемый организм, например, гены микроорганизмов встраивают в хромосомы растений. Поэтому выведенные та­ким образом культуры часто называют трансгенными. В результате растения приобретают повышенную урожайность, устойчивость к болезням и вредителям или другие полезные свойства. Однако отдаленные последствия использования в пищу растений, имеющих «чужие» гены, пока неизвестны, поэтому многие страны ограничивают возможность использования сырья из ГМИ и требуют обязательной маркировки продуктов, в состав которых входят ГМИ.

⇐ Предыдущая12

Дата добавления: 2014-01-03; Просмотров: 274; Нарушение авторских прав?;

Читайте также:

Оставьте комментарий