Ферменты расщепляющие углеводы

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты делятся на три основные группы:
амилазы — ферменты, расщепляющие углеводы;
протеазы — ферменты, расщепляющие белки;
липазы — ферменты, расщепляющие жиры.

Переработка пищи начинается в ротовой полости. Под действием фермента слюны птиалина (амилазы) крахмал превращается сначала в декстрин, а затем в дисахарид мальтозу. Второй фермент слюны мальта-за расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы. Частичное расщепление крахмала, начавшись в ротовой полости, продолжается в желудке. Однако, по мере смешивания пищи с желудочным соком, соляная кислота желудочного сока прекращает действие птиалина и мальтазы слюны. Переваривание углеводов завершается в кишечнике, где высокоактивные ферменты секрета поджелудочной железы (инвертаза, маль-таза, лактаза) расщепляют дисахариды до моносахаридов.

Переваривание белков пищи представляет ступенчатый процесс, который завершается в три этапа:
1) в желудке;
2) в тонком кишечнике;
3) в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника.

На первых двух этапах расщепляются длинные полипептидные цепи белка до коротких олигопептидов. Олигопепти-ды всасываются в клетки слизистой кишечника, где расщепляются до аминокислот. На длинные полипептиды действуют ферменты протеазы, на олигопепти-ды — пептидазы. В желудке на белки воздействует пепсин, вырабатываемый слизистой желудка в неактивной форме, называемой пепсиногеном.

В кислой среде неактивный пепсиноген активируется, превращаясь в пепсин. В тонком кишечнике в нейтральной среде на частично переваренные белки воздействуют протеазы поджелудочной железы — трипсин и химо-трипсин. На олигопептиды в слизистой кишечника воздействует ряд клеточных пептидаз, расщепляющих их до аминокислот.

Переваривание жиров пищи начинается в желудке. Под действием липазы желудочного сока жиры частично расщепляются на глицерин и жирные кислоты. В двенадцатиперстной кишке жир смешивается с поджелудочным (панкреатическим) соком и желчью. Соли желчных кислот эмульгируют жиры, что облегчает воздействие на них фермента поджелудочного сока липазы, расщепляющей жиры на глицерин и жирные кислоты.

Продукты переваривания белков, жиров и углеводов — аминокислоты, жирные кислоты, моносахариды — всасываются через эпителий тонкого кишечника в кровь. Все, что не успело перевариться или всосаться, переходит в толстый кишечник, где подвергается глубокому распаду под влиянием ферментов микроорганизмов с образованием ряда токсических веществ, отравляющих организм. Гнилостные микроорганизмы толстого кишечника уничтожаются молочнокислыми бактериями молочнокислых продуктов. Поэтому, чтобы организм меньше отравлялся ядовитыми отходами микроорганизмов, нужно ежедневно потреблять кефир, простоквашу и другие молочнокислые продукты.

В толстом кишечнике происходит формирование каловых масс, которые накапливаются в сигмовидной кишке. При акте дефекации они выделяются из организма через прямую кишку.

Всосавшиеся в кишечнике и поступившие в кровь продукты расщепления пищевых веществ в дальнейшем участвуют во множестве химических реакций. Эти реакции называются обменом веществ, или метаболизмом.

В печени происходит образование глюкозы, обмен аминокислот. Печень выполняет также обезвреживающую роль по отношению к ядовитым веществам, которые всасываются из кишечника в кровь.

Далее:
Обмен веществ в организме

Вы можете авторизоваться через следующие сервисы:

Пищеварение – цепь важнейших процессов, происходящих в нашем организме, благодаря которой органы и ткани получают необходимые питательные вещества.

Заметьте, никаким другим способом в организм не могут поступить ценные белки, жиры, углеводы, минералы и витамины. Пища поступает в ротовую полость, проходит пищевод, попадает в желудок, оттуда отправляется в тонкий, затем в толстый кишечник. Это схематичное описание того, как проходит пищеварение. На самом деле всё гораздо сложнее. Пища проходит определённую обработку в том или ином отделе желудочно-кишечного тракта. Каждый этап – отдельный процесс.

Нужно сказать, что огромную роль в пищеварении играют ферменты, которые сопровождают пищевой комок на всех этапах. Ферменты представлены в нескольких видах: ферменты, отвечающие за переработку жиров; ферменты, отвечающие за переработку белков и, соответственно, углеводов. Что же представляют собой эти вещества? Ферменты (энзимы) являются белковыми молекулами, ускоряющими химические реакции. Их наличие/отсутствие определяет скорость и качество обменных процессов. Многим людям для нормализации метаболизма приходится принимать препараты, содержащие ферменты, так как их пищеварительная система не справляется с поступаемой пищей.

Ферменты для углеводов

Пищеварительный процесс, ориентированный на углеводы, начинается ещё в ротовой полости. Пища измельчается с помощью зубов, параллельно подвергаясь воздействию слюны. В слюне и кроется секрет в виде фермента птиалина, который превращает крахмал в декстрин, а после в дисахарид мальтозу. Мальтозу же расщепляет фермент мальтаза, разбивая её на 2 молекулы глюкозы. Итак, первый этап ферментативной обработки пищевого комка пройден. Расщепление крахмалистых соединений, начавшееся во рту, продолжается в желудочном пространстве. Пища, поступив в желудок, испытывает на себе действие соляной кислоты, которая блокирует ферменты слюны. Завершающая стадия расщепления углеводов проходит внутри кишечника с участием высокоактивных ферментных веществ. Эти вещества (мальтаза, лактаза, инвертаза), перерабатывающие моносахариды и дисахариды, содержатся в секреторной жидкости поджелудочной железы.

Ферменты для белков

Расщепление белков проходит в 3 этапа. Первый этап осуществляется в желудке, второй – в тонком кишечнике, а третий – в полости толстого кишечника (этим занимаются клетки слизистой оболочки). В желудке и тонком кишечнике под действием ферментов протеазов полипептидные белковые цепи распадаются на более короткие олигопептидные, которые после попадают в клеточные образования слизистой оболочки толстого кишечника. С помощью пептидазов олигопептиды расщепляются до конечных белковых элементов – аминокислот.

Слизистая желудка вырабатывает неактивный фермент пепсиноген. В катализатор он превращается лишь под влиянием кислой среды, становясь пепсином. Именно пепсин нарушает целостность белков. В кишечнике на белковую пищу воздействуют ферментные вещества поджелудочной железы (трипсин, а также химотрипсин), переваривая длинные белковые цепи в нейтральной среде. Олигопептиды подвергаются расщеплению до аминокислот с участием некоторых пептидазовых элементов.

Ферменты для жиров

Жиры, как и другие пищевые элементы, перевариваются в желудочно-кишечном тракте в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке, в котором липазы расщепляют жиры на жирные кислоты и глицерин. Составляющие жиров отправляются в двенадцатиперстную кишку, где смешиваются с желчью и соком поджелудочной железы. Желчные соли подвергают жиры эмульгации, чтобы ускорить их обработку ферментом панкреатического сока липазой.

Путь расщеплённых белков, жиров, углеводов

Как уже выяснилось, под действием ферментов белки, жиры и углеводы распадаются на отдельные составляющие. Жирные кислоты, аминокислоты, моносахариды попадают в кровь посредством эпителия тонкого кишечника, а «отходы» отправляются в полость толстого кишечника. Здесь всё, что не смогло перевариться, становится объектом внимания микроорганизмов. Они перерабатывают эти вещества собственными ферментами, образуя шлаки и токсины. Опасным для организма является попадание продуктов распада в кровь. Гнилостную микрофлору кишечника можно подавить кисломолочными бактериями, содержащимися в кисломолочных продуктах: твороге, кефире, сметане, ряженке, простокваше, йогурте, кумысе. Вот почему рекомендуется ежедневное их употребление. Однако перебарщивать с кисломолочными продуктами нельзя.

Все непереваренные элементы составляют каловые массы, которые накапливаются в сигмовидном отрезке кишечника. А покидают они толстый кишечник через прямую кишку.

Полезные микроэлементы, образовавшиеся в ходе расщепления белков, жиров и углеводов, всасываются в кровь. Их назначение – участие в большом числе химических реакций, обусловливающих протекание метаболизма (обмена веществ). Важную функцию выполняет печень: она осуществляет конвертацию аминокислот, жирных кислот, глицерина, молочной кислоты в глюкозу, таким образом обеспечивая организм энергией. Также печень представляет собой своеобразный фильтр, очищающий кровь от токсинов, ядов.

Вот так протекают в нашем организме пищеварительные процессы с участием важнейших веществ – ферментов. Без них переваривание пищи невозможно, а, значит, невозможна нормальная работы пищеварительной системы.

Код для вставки в блог: выделить

Ссылка будет выглядеть так:

Пищеварение и ферменты В статье описаны этапы пищеварения в зависимости от действия тех или иных пищеварительных ферментов. Рассказано о самих ферментах, участвующих в расщеплении жиров, белков и углеводов.

Ферменты солода и их субстраты

Ферменты, расщепляющие крахмал

Гидролитическое расщепление крахмала (амилолиз) при затирании катализируют амилозы солода. Кроме них солод содержит несколько ферментов из групп амилоглюкозидаз и трансфераз, которые атакуют некоторые продукты расщепления крахмала; однако по количественному соотношению они имеют при затирании только второстепенное значение.

При затирании природным субстратом является крахмал, содержащийся в солоде. Так же как любой природный крахмал, он не является единым химическим веществом, а смесью, содержащей в зависимости от происхождения от 20 до 25% амилозы и 75-80% амилопектина.

Молекула амилозы образует длинные, неразветвленные, спиральносвернутые цепочки, состоящие из молекул α-глюкозы, взаимно связанных глюкозидными связями в положении α-1,4. Количество глюкозных молекул различно и колеблется от 60 до 600. Амилоза растворима в воде и окрашивается йодным раствором в синий цвет. По Мейеру [1], амилоза под действием β-амилазы солода полностью гидролизуется до мальтозы.

Молекула амилопектина состоит из коротких разветвленных цепочек. Наряду со связями в положении α-1,4, в разветвленных местах встречаются также связи α-1,6. Глюкозных единиц в молекуле насчитывается около 3000. Ячменный амилопектин содержит их, по Мак Леоду [2], от 24 до 26, в то время как солодовый только 17-18. Амилопектин без нагрева нерастворим в воде, при нагреве образует клейстер.

Солод содержит две амилазы, расщепляющие крахмал до мальтозы и декстринов. Одна из них катализирует реакцию, при которой быстро исчезает синяя окраска с йодным раствором, однако мальтозы образуется относительно мало; эта амилаза называется декстринирующей или α-амилазой (α-1,4-глюкан-4-глюканогидролаза, ЕК 3.2.1 Л.). Под действием второй амилазы синяя окраска с йодным раствором исчезает только тогда, когда образуется большое количество мальтозы; это амилаза осахаривающая или β-амилаза (β-1,4-глюканмальтогидролаза, ЕК 3.2.1.2)*.

* ()

Декстринирующая α-амилаза. Она является типичным компонентом солода.

α-Амилаза активизируется при солодоращении, однако в ячмене Кнеен обнаружил ее только в 1944 г. [3]. Она катализирует расщепление α-1,4 глюкозидных связей. Молекулы обоих компонентов крахмала, т. е. амилозы и амилопектина, при этом неравномерно разрываются внутри; только конечные связи, не гидролизуются. Происходит разжижение и декстринизация проявляющаяся в быстром снижении вязкости раствора (разжижение затора). Разжижение крахмального клейстера является одной из функций солодовой α-амилазы. Представление об участии другого разжижающего фермента (амилофосфатазы) в настоящее время не считается обоснованным. Характерно, что α-амилаза вызывает исключительно быстрое снижение вязкости крахмального клейстера, восстанавливающая способность которого при этом возрастает очень медленно. Синяя йодная реакция крахмального клейстера (т. е. раствора амилопектина) под действием α-амилазы быстро изменяется через красную, бурую да ахроической точки, а именно при низкой восстанавливающей способности.

В естественных средах, т. е. в солодовых экстрактах и заторах, аα-амилаза имеет температурный оптимум 70°С; инактивируется при 80°С. Оптимальная зона pH равна от 5 до 6 с четким максимумом на рН-кривой. Она стабильна в диапазоне pH от S до 9. аα-Амилаза очень чувствительна к повышенной кислотности (является кислотонеустойчивой); инактивируется окислением да pH 3 при 0°С или до pH 4,2-4,3 при 20°С.

Осахаривающая β-амилаза. Она содержится в ячмене и ее объем при соложении (проращивании) сильно возрастает. β-Амилаза обладает высокой способностью катализировать расщепление крахмала до мальтозы. Она не разжижает нерастворимый нативный крахмал и даже крахмальный клейстер.

Из неразветвленных цепочек амилазы β-амилаза отщепляет вторичные α-1,4 глюкозидные связи, а именно от невосстанавливающихся (неальдегидных) концов цепей. Мальтоза постепенно отщепляет от отдельных цепочек по одной молекуле. Расщепление амилопектина происходит также, однако фермент атакует разветвленную молекулу амилопектина одновременно в нескольких пространственных цепочках, а именно в местах разветвления, где находятся связи α-1,6, перед которыми расщепление прекращается.

Вязкость крахмального клейстера под действием α-амилазы снижается медленно, в то время как восстанавливающая способность возрастает равномерно. Йодная окраска переходит из синей очень медленно в фиолетовую, а потом в красную, однако ахроической точки вообще не достигает.

Температурный оптимум β-амилазы в солодовых экстрактах и заторах находится при 60-65°С; она инактивируется при 75°С. Оптимальная зона pH равна 4,5-5, по другим данным — 4,65 при 40-50°С с нерезким максимумом на рН-кривой.

Общее действие α- и β-амилазы. Амилаза (диастаза), содержащаяся в солоде обычных типов и в специальном диастатическом солоде, является природной смесью α- и β-амилазы, в которой β-амилаза количественно преобладает над α-амилазой.

При одновременном действии обеих амилаз гидролиз крахмала намного глубже, чем при самостоятельном действии одного из названных ферментов, и мальтозы при этом получается 75-80%.

Осахаривание амилозы и конечных групп амилопектина β-амилаза начинает с конца цепочек, в то время как α-амилаза атакует молекулы субстрата внутри цепочек.

Низшие и высшие декстрины образуются наряду с мальтозой под действием α-амилазы на амилозу и амилопектин. Высшие декстрины образуются также под действием β-амилазы на амилопектин. Декстрины являются разновидностью эритрогранулозы и α-амилаза разрывает их вплоть до α-1,6 связей, так что образуются новые центры для действия β-амилазы. Тем самым α-амилаза повышает активность β-амилазы. Кроме того, α-амилаза атакует декстрины типа гексозы, образующиеся под действием β-амилазы на амилозу.

Декстрины с нормальными прямыми цепочками осахариваются обеими амилазами. При этом β-амилаза дает мальтозу и немного мальтотриозы, а α-амилаза — мальтозу, глюкозу и мальтотриозу, которая дальше расщепляется до мальтозы и глюкозы. Декстрины с разветвленными цепочками рвутся до мест разветвления. При этом образуются низшие декстрины, иногда олигосахариды, главным образом трисахариды и изомальтоза. Таких разветвленных остаточных продуктов, которые ферменты дальше не гидролизуют, насчитывается около 25-30% и они называются конечными декстринами.

Разницу температурного оптимума α- и β-амилазы на практике используют для регулировки взаимодействия обоих ферментов тем, что подбором правильной температуры поддерживают деятельность одного фермента в ущерб другому.

Амилоглюкозидазы солода, например α- и β-глюкозидаза, β-h-фруктозидаза, — это гидролизующие ферменты, реагирующие точно так же, как амилазы, которые, однако, гидролизуют не крахмал, а только некоторые продукты расщепления.

Трансглюкозидазы, скорее негидролизующиеся ферменты, однако механизм катализированных ими реакций подобен механизму гидролаз. В солоде содержатся трансглюкозидазы, фосфорилирующие или фосфорилазы, и нефосфорилирующие, например циклодекстриназа, амиломальтаза и др. Все эти ферменты катализируют перенос сахарных радикалов. Их технологическое значение второстепенное.

Ферменты, расщепляющие белковые вещества

Расщепление белков (протеолиз) катализируют при затира-нии ферменты из группы пептидаз или протеаз (пептид гидролаз, ЕК 34), гидролизующие пептидные связи = СО = NH =. Они делятся на эндопептидазы, или протеиназы (пептид пептидогидролазы, ЕК 3.44) и экзопептидазы или пептидазы (дипептид гидролазы, ЕК 3.4.3).

В заторах субстратами являются остатки белкового вещества ячменя, т. е. лейкозина, эдестина, гордеина и глютелина, частично измененного при соложении (например, коагулированного при сушке) и продукты их расщепления, т. е. альбумозы, пептоны и полипептиды.

Некоторые белковые вещества образуют открытые цепи связанных пептидными связями аминокислот со свободными концевыми аминными группами = NH2 И карбоксильными группами = СООН. Кроме них в молекуле белков могут находиться аминогруппы диаминокарбоновых кислот и карбоксильные группы дикарбоновых кислот. До тех пор пока некоторые белки имеют пептидные цепи, замкнутые в кольца, они не имеют конечных аминных и карбоксильных групп.

Ячмень и солод содержат один фермент из группы эндопептидаз (протеиназ) и не менее двух эксопептидаз (пептидаз). Их гидролизующее действие взаимно дополняется.

Эндопептидаза (протеиназа). Как настоящая протеиназа, ячменная и солодовая эндопептидаза гидролизует внутренние пептидные связи протеинов. Макромолекулы белков при этом расщепляются на меньшие частицы, т. е. полипептиды с меньшей молекулярной массой. Точно так же, как остальные протеиназы, ячменная и солодовая протеиназа действуют активнее на измененные белки, например денатурированные, чем на белки нативные.

По своим свойствам ячменная и солодовая протеиназы относятся к ферментам типа папаина, очень распространенным в растениях. Их оптимальная температура находится между 50-60°С, оптимум pH колеблется от 4,6 до 4,9 в зависимости от субстрата. Протеиназа относительно стабильна при высоких температурах и тем самым отличается от пептидаз. Наиболее стабильна она в изоэлектрической области, т. е. при pH от 4,4 до 4,6. По Кольбаху, активность фермента в водной среде снижается уже спустя 1 ч при 30°С; при 70°С через 1 ч он полностью разрушается.

Гидролиз, катализированный солодовой протеиназой, протекает постепенно. Между белками и полипептидами было выделено несколько промежуточных продуктов, из которых важнейшими являются пептоны, называемые также протеозы, альбумозы и т. д. Это высшие продукты расщепления коллоидного характера, которые имеют типичные свойства белков. Они осаждаются в кислой среде танином, однако при биуретовой реакции (т. е. реакции с сернокислой медью в щелочном растворе белка) окрашиваются в розовый цвет вместо фиолетового. При кипячении пептоны не коагулируют. Растворы имеют активную поверхность, они вязки и при встряхивании легко образуют пену.

Последнюю степень расщепления белков, катализированных солодовой протеиназой, представляют полипептиды. Они только отчасти являются высокомолекулярными веществами с коллоидными свойствами. Нормально полипептиды образуют молекулярные растворы, легко диффундирующие. Как правило, они не реагируют как белки и не осаждаются танином. Полипептиды являются субстратом пептидаз, которые дополняют действие протеиназы.

Экзопептидазы (пептидазы). Комплекс пептидаз представлен в солоде двумя ферментами, однако допускается наличие и других.

Пептидазы катализируют отщепление терминальных остатков аминокислот от пептидов, причем сначала образуются дипептиды и, наконец, аминокислоты. Пептидазы характеризуются субстратной специфичностью. Среди них имеются и дипептидазы, гидролизующие только дипептиды, и полипептидазы, гидролизующие высшие пептиды, содержащие в молекуле не менее трех аминокислот. В группе пептидаз различаются аминополипептидазы, активность которых обусловливает присутствие свободной аминогруппы, и карбоксипептидазы, требующие присутствия свободной карбоксильной группы.

Все солодовые пептидазы имеют оптимальный pH в слабощелочной области между pH 7 и 8 и оптимальную температуру около 40°С. При pH 6, при котором протекает протеолиз в прорастающем ячмене, активность пептидаз ярко выражена, в то время как при pH 4,5-5,0 (оптимум протеиназ) пептидазы инактивируются. В водных растворах активность пептидаз снижается уже при 50°С, при 60°С пептидазы быстро инактивируются.

Ферменты, расщепляющие сложные эфиры фосфорной кислоты

При затирании большое значение придается ферментам катализирующим гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты.

Отщепление фосфорной кислоты технически очень важно из-за ее непосредственного влияния на кислотность и буферную систему пивоваренных полупродуктов и пива.

Природным субстратом солодовых фосфоэстераз являются сложные эфиры фосфорной кислоты, из которых в солоде преобладает фитин. Это смесь кзльцисвых и магниевых солей фитиновой кислоты, которая является гексафосфорным сложным эфиром инозита. В фосфатидах фосфор связан как сложный эфир с глицерином, в то время как нуклеотиды содержат фосфорный эфир рибозы, связанный с пиримидиновым или пуриновым основанием.

Важнейшей солодовой фосфоэстеразой является фитаза (мезоинозитгексафосфатфосфогидролаза, ЕК 3.1.3.8). Она очень активна. От фитина фитаза постепенно отщепляет фосфорную кислоту. При этом образуются различные фосфорные сложные эфиры инозита, которые в конце концов дают инозит и неорганический фосфат. Наряду с фитазой были описаны также сахарофосфорилаза, нуклеотидпирофосфатаза, глицерофосфатаза и пи- рофосфатаза.

Оптимальный pH солодовых фосфатаз находится в относительно узком диапазоне — от 5 до 5,5. К высоким температурам они чувствительны по-разному. Оптимальный температурный интервал 40-50°С очень близок к температурному интервалу пептидаз (протеаз).

Ферменты, расщепляющие продукты питания

Строительный материал для мышц и энергию, необходимую для жизнедеятельности, организм получает исключительно из пищи. Получение энергии из пищи — вершина эволюционного механизма потребления энергии. В процессе переваривания пища превращается в составные элементы, которые могут быть использованы организмом.

При высоких физических нагрузках потребность в пищевых веществах может быть настолько велика, что даже здоровый желудочно-кишечный тракт не способен будет обеспечить организм достаточным количеством пластического и энергетического материала. В связи с этим, возникает противоречие между потребностью организма в пищевых веществах и способностью желудочно-кишечного тракта эту потребность удовлетворить.

Попробуем рассмотреть способы решения этой проблемы.

Для того, чтобы понять, каким образом лучше всего повысить переваривающую способность желудочно-кишечного тракта, необходимо сделать краткий экскурс в физиологию.

В химических преобразованиях пищи самую важную роль играет секреция пищеварительных желез. Она строго координирована. Пища, передвигаясь по желудочно-кишечному тракту, подвергается поочередному воздействию различных пищеварительных желез.

Понятие “пищеварение” неразрывно связано с понятием пищеварительных ферментов. Пищеварительные ферменты – это узкоспециализированная часть ферментов, основная задача которых — расщепление сложных пищевых веществ в желудочно-кишечном тракте до более простых, которые уже непосредственно усваиваются организмом.

Рассмотрим основные компоненты пищи:

Углеводы. Простые углеводы сахара (глюкоза, фруктоза) переваривания не требуют. Они благополучно всасываются в ротовой полости, 12-и перстной кишке и тонком кишечнике.

Сложные углеводы — крахмал и гликоген требуют переваривания (расщепления) до простых сахаров.

Частичное расщепление сложных углеводов начинается уже в ротовой полости, т.к. слюна содержит амилазу — фермент, расщепляющий углеводы. Амилаза слюны L-амилаза, осуществляет лишь первые фазы распада крахмала или гликогена с образованием декстринов и мальтозы. В желудке действие слюнной L -амилазы прекращается из-за кислой реакции содержимого желудка (рН 1,5-2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие слюнной амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы.

Когда пища попадает в 12-и перстную кишку, там осуществляется самая важная фаза превращения крахмала (гликогена), рН возрастает до нейтральной среды и L -амилаза максимально активизируется. Крахмал и гликоген полностью распадаются до мальтозы. В кишечнике мальтоза очень быстро распадается на 2 молекулы глюкозы, которые быстро всасываются.

Дисахариды.

Сахароза (простой сахар), попавшая в тонкий кишечник, под действием фермента сахарозы быстро превращается в глюкозу и фруктозу.

Лактоза, молочный сахар, который содержится только в молоке, под действием фермента лактозы.

В конце концов, все углеводы пищи распадаются на составляющие их моносахариды (преимущественно глюкоза, фруктоза и галактоза), которые всасываются кишечной стенкой и затем попадают в кровь. Свыше 90% всосавшихся моносахаридов (главным образом глюкозы) через капилляры кишечных ворсинок попадают в кровеносную систему и с током крови доставляются прежде всего в печень. В печени большая часть глюкозы превращается в гликоген, который откладывается в печеночных клетках.

Итак, теперь мы с вами знаем, что основными ферментами, расщепляющими углеводы, являются амилаза, сахароза и лактоза. Причем более 90% удельного веса занимает амилаза. поскольку большая часть потребляемых нами углеводов являются сложными, то и амилаза соответственно — основной пищеварительный фермент, расщепляющий углеводы (сложные).

Белки. Белки пищи не усваиваются организмом, они не будут расщеплены в процессе переваривания пищи до стадии свободных аминокислот. Живой организм обладает способностью использовать вводимый с пищей белок только после его полного гидролиза в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, из которых затем в клетках организма строятся свойственные для данного вида специфические белки.

Процесс переваривания белков и является многоступенчатым. Ферменты, расщепляющие белки называются “протиолитическими”. Примерно 95-97% белков пищи (те, что подверглись расщеплению) всасываются в кровь в виде свободных аминокислот.

Ферментный аппарат желудочно-кишечного тракта расщепляет пептидные связи белковых молекул поэтапно, строго избирательно. При отсоединении от белковой молекулы одной аминокислоты получается аминокислота и пептид. Затем от пептида отщепляется еще одна аминокислота, затем еще и еще. И так до тех пор, пока вся молекула не будет расщеплена до аминокислот.

Основной протеолитический фермент желудка — пепсин. Пепсин расщепляет крупные белковые молекулы до пептидов и аминокислот. Активен пепсин только в кислой среде, поэтому для его нормальной активности необходимо поддерживать определенный уровень кислотности желудочного сока. При некоторых заболеваниях желудка (гастрит и т.д.) кислотность желудочного сока значительно снижается.

В желудочном соке содержится также ренин. Это протеолитический фермент, который вызывает створаживание молока. Молоко в желудке человека должно сначала превращаться в кефир, а уж затем подвергаться дальнейшему усвоению. При отсутствии ренина (считается, что он присутствует в желудочном соке только до 10-13 летнего возраста) молоко не будет створоженным, проникает в толстый кишечник и там подвергается процессам гниения (лактаальбумины) и брожения (галактоза). Утешением служит тот факт, что у 70% взрослых людей функцию ренина берет на себя пепсин. 30% взрослых людей молоко все-таки не переносит. Оно вызывает у них вздутие кишечника (брожение галактозы) и послабление стула. Для таких людей предпочтительны кисломолочные продукты, в которых молоко находится уже в створоженном виде.

В 12-и перстной кишке пептиды и белки подвергаются уже более сильной “агрессии” протеолитичекими ферментами. Источником этих ферментов служит внешнесекреторный аппарат поджелудочной железы.

Итак, 12-и перстная кишка содержит такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрипсин, коллагеназа, пептидаза, эластаза. А отличие от протеолитичеких ферментов желудка, ферменты поджелудочной железы разрывают большую часть пептидных связей и превращают основную массу пептидов в аминокислоты.

В тонком кишечнике полностью завершается распад еще имеющихся пептидов до аминокислот. Происходит всасывание основного количества аминокислот путем пассивного транспорта. Всасывание путем пассивного транспорта означает, что чем больше аминокислот будет находиться в тонком кишечнике, тем больше их всосется в кровь.

Тонкий кишечник содержит большой набор различных пищеварительных ферментов, которые объединяются под общим названием пептидазы. Здесь завершается в основном пищеварение белков.

Следы пищеварительных процессов можно отыскать еще и в толстом кишечнике, где под влиянием микрофлоры происходит частичный распад трудноперевариваемых молекул. Однако этот механизм носит рудиментарный характер и серьезного значения в общем процессе пищеварения не имеет.

Заканчивая рассказ о гидролизе белков, следует упомянуть, что все основные процессы пищеварения протекают на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение по А. М. Уголеву).

Жиры (липиды). Слюна не содержит ферментов, расщепляющих жиры. В полости рта жиры не подвергаются никаким изменениям. Желудок человека содержит некоторое количество липазы. Липаза — фермент, расщепляющий жиры. В желудке человека, однако, липаза малоактивна из-за очень кислой желудочной среды. Только у грудных детей липаза расщепляет жиры грудного молока.

Расщепление жиров у взрослого человека происходит в основном в верхних отделах тонкого кишечника. Липаза не может воздействовать на жиры, если они не эмульгированы. Эмульгирование жиров происходит в 12-и перстной кишке, сразу же, как только туда попадает содержимое желудка. Основное эмульгирующее действие на жиры оказывают соли желчных кислот, которые попадают в 12-и перстную кишку из желчного пузыря. Желчные же кислоты синтезируются в печени из холестерина. Желчные кислоты не только эмульгируют жиры, но и активизируют липазу 12-и перстной кишки и кишечника. Эта липаза вырабатывается в основном внешнесекреторным аппаратом поджелудочной железы. Причем поджелудочная железа вырабатывает несколько видов липаз, которые расщепляют нейтральный мир на глицерин и свободные жирные кислоты.

Частично жиры в виде тонкой эмульсии могут всасываться в тонком кишечнике в неизменном виде, однако основная часть жира всасывается лишь после того, как липаза поджелудочной железы расщепит его на жирные кислоты и глицерин. Жирные кислоты с короткой цепью всасываются легко. Жирные же кислоты с длинной цепью всасываются плохо. Для всасывания им приходится соединиться с желчными кислотами, фосфолипидами и холестерином, образуя так называемые мицеллы — жировые шарики.

При необходимости ассимилировать большие, чем обычно, количества пищи и ликвидировать противоречие между потребностью организма в пищевых вещевых и способностью желудочно-кишечного тракта обеспечить эту потребность, чаще всего используют ведение извне фармакологических препаратов, содержащих пищеварительные ферменты.



Химическая сущность переваривания жиров. Ферменты, расщепляющие жиры. Состав желчи.

Химическая обработка корма происходит при помощи ферментов пищеварительных соков, вырабатываемых железами пищеварительного тракта: слюнными, желудочными, кишечными, поджелудочной. Различают три группы пищеварительных ферментов: протеолитические — расщепляющие белки до аминокислот, глюкозидные (амилолитические) — гидролизирующие углеводы до глюкозы и липолитические — расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты.

Гидролиз жира происходит, главным образом, с помощью полостного пищеварения с участием липаз и фосфолипаз. Липаза гидролизует жир до жирных кислот и моноглицерида (обычно до 2-моноглицерида).

В ротовой полости жиры не перевариваются => нет условий. В желудке у взрослых, желудочная липаза имеет очень низкую активность => нет условий для эмульгирования жира, т.к. она неактивна в кислой среде. У молодняка в молочный период => переваривание происходит, т.к. молочный жир находится в эмульгированном состоянии и рН желудочного сока= 5. => переваривание жиров происходит в верхних отделах тонкого кишечника. Липаза не может воздействовать на жиры, если они не эмульгированы. Эмульгирование жиров происходит в 12-и перстной кишке. Основное эмульгирующее действие на жиры оказывают соли желчных кислот, которые попадают в 12-и перстную кишку из желчного пузыря. Желчные кислоты не только эмульгируют жиры, но и активизируют липазу 12-и перстной кишки и кишечника.

Частично жиры в виде тонкой эмульсии могут всасываться в тонком кишечнике в неизменном виде, однако основная часть жира всасывается лишь после того, как липаза поджелудочной железы расщепит его на жирные кислоты и глицерин. Для всасывания им приходится соединиться с желчными кислотами, фосфолипидами и холестерином, образуя так называемые мицеллы — жировые шарики.

В толстой кишке нет ферментов, проявляющих гидролитическое действие на липиды. Липидные вещества, которые не претерпевают изменений в тонкой кишке, подвергаются гнилостному разложению под влиянием ферментов микрофлоры. Слизь толстой кишки содержит некоторое количество фосфатидов. Часть из них резорбируется.

Невсосавшийся холестерин восстанавливается до копрострерина кала.

Ферменты, расщепляющие липиды называют липазы.

а) лингвальная липаза (секретируется слюнными железами, в корне языка);

б) желудочная липаза (секретируется в желудке и обладает способностью работать в кислой среде желудка);

в) панкреатическая липаза (поступает в просвет кишки в составе секрета поджелудочной железы, расщепляет пищевые триглицериды, которые составляют около 90% пищевых жиров).

В зависимости от типа липидов в их гидролизе участвуют разные липазы. Триглицериды расщепляют липазы и триглицеридлипаза, холестерин и другие стерины — холестеролаза, фосфолипиды -фосфолипаза.

Состав желчи. Желчь вырабатывается клетками печени. Различают два вида желчи: печеночную и пузырную. Печеночная желчь жидкая, прозрачная, светло-желтого цвета; пузырная более густая, темного цвета. Желчь состоит из 98% воды и 2% сухого остатка, куда входят органические вещества: соли желчных кислот -холевая, литохолевая и дезоксихолевая, желчные пигменты — билирубин и биливердин, холестерин, жирные кислоты, лецитин, муцин, мочевина, мочевая кислота, витамины А, В, С; незначительное количество ферментов: амилаза, фосфатаза, протеаза, каталаза, оксидаза, а также аминокислоты и глюкокортикоиды; неорганические вещества: Nа+, К+, Са2+, Fe++, С1-, HCO3-, SO4-, Р04-. В желчном пузыре концентрация всех этих веществ в 5-6 раз больше, чем в печеночной желчи

Date: 2016-07-20; view: 118; Нарушение авторских прав

Понравилась страница? Лайкни для друзей: