Содержание
Цепь переноса электронов митохондрий
Комплексы дыхательной цепи
- Комплекс I (НАДН дегидрогеназа) окисляетНАД-Н, отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидах убихинон, который внутри мембраныдиффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 2 протона и 2электрона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.
- Комплекс II (Сукцинат дегидрогеназа) не перекачивает протоны, но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината.
- Комплекс III (Цитохром bc1 комплекс) переносит электроны с убихинона на два водорастворимых цитохрома с, расположенных на внутренней мембранемитохондрии. Убихинон передаёт 2 электрона, а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону. При этом туда также переходят 2 протона убихинона и перекачиваются комплексом.
- Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.
Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и двапротона и превращается в молекулу воды.
Субстрат, образованный в цикле Кребса, подвергается дегидрированию (отщеплению водорода), в результате чего выделяется энергия, идущая на образование АТФ, а образовавшиеся в процессе электроны и протоны соединяются с кислородом и образуют воду. Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4 электронов. При каждом присоединении к кислороду 2 электронов, поступающих к нему по цепи переносчиков, из матрикса поглощаются 2 протона, в результате чего образуется молекула Н2О.
Электроны передаются по цепи переносчиков, которые находятся в самой мембране. Переносчики, принимая электроны, окисляются, а отдавая следующему, переносчику восстанавливаются. В конце ЦПЭ, электроны переходят на кислород.
Протоны вытесняются за пределы мембраны митохондрии.
Вытеснение протонов происходит за счет энергии движения электронов внутри мембраны.
Протоны не могут самопроизвольно вернуться назад в мембрану, поэтому на внешней ее стороне накапливается положительный заряд.
Протоны в конце ЦПЭ, снова проходят внутрь через специальный белок- АТФ-синтетазу (5-й фактор) и участвуют в образовании воды. При прохождении протона через АТФ-синтетазу, выделяется энергия, которая идет на синтез АТФ.
В результате ОВР реакций переносчиков из АДФ и неорганического фосфата образуется АТФ.
Важно: Без присутствия АДФ окисления не происходит!
Субстраты NAD- и NADР-зависимых дегидрогеназ находятся в матриксе митохондрий и в цитозоле.
Основные переносчики электронов встроены во внутреннюю мембрану митохондрий и организованы в 4 комплекса, расположенных в определённой последовательности (векторно). В этой последовательности их стандартные окислительно-восстановительные потенциалы становятся более положительными по мере приближения к кислороду
1.Субстрат сначала окисляется дегидрогеназой- NAD+, в результате кофермент NAD+ принимает протон и переходит в NADН.
Большинство дегидрогеназ, поставляющих электроны в ЦПЭ, содержат NAD+. Они катализируют реакции типа:
R-CHOH-R1 + NAD+ ↔ R-CO-R1 + NADH + H+.
NADРН не является непосредственным донором электронов в ЦПЭ, а используется почти
исключительно в восстановительных биосинтезах. Однако возможно включение электронов с NADPH в ЦПЭ благодаря действию пиридиннуклеотид трансгидрогеназы, катализирующей реакцию:
NADPH + NAD+ ↔ NADP+ + NADH.
Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов FAD или FMN.
FAD служит акцептором электронов от многих субстратов в реакциях типа:
R-CH2-CH2-R1 + E (FAD) ↔ R-CH=CH-R1 + E (FADH2),
где Е — белковая часть фермента.
Большинство FAD-зависимых дегидрогеназ — растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Исключение составляет сукци-натдегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий
Или субстрат окисляется дегидрогеназой- FAD+, в результате чего кофермент FAD принимает протон и становится FADН2.
Если окисляется сукцинат (янтарная кислота), то окисление идет сукцинатдегидрогеназой сразу по FAD+.
Далее NАDН через FMN и FES передает электроны Коферменту Q.
FAD передает Коферменту Q (убихинон) электроны через FES.
Важно: убихинон не является белком. Все остальные переносчики- белки!
FeS -железно-серные центры.
Предыдущая12345678910111213Следующая
Дата добавления: 2015-06-17; просмотров: 520;
ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:
. Дыхательная электронтранспортная цепь
. Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC,) — система структурно и функционально связанных трансмембран-ных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт по-следовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану. Компоненты дыхательной цепи. Дыхательная цепь включает три белковых комплекса (комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные молекулы-пе-реносчики — убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитрат-ному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов. Ком-плексы дыхательной цепи построены из множества полипептидов и содержат ряд различных окислительно-восстановительных коферментов, связанных с белками. К ним принадлежат флавин [ФМН (FMN) или ФАД (FAD), в комплексах I и II], железо-серные центры (в I, II и III) и группы гема (в II, III и IV). Детальная структура большинства комплексов еще не установлена. Электроны поступают в дыхательную цепь различ-ными путями. При окислении НАДН + Н+ комплекс I переносит электроны через ФМН и Fe/S-центры на убихинон. Образующиеся при окислении сукцината, ацил-КоА и других субстратов электроны переносятся на убихинон комплексом II или другой митохондриальной дегидрогеназой через связанный с ферментом ФАДН2 или флавопротеин (см.
Цепь переноса электронов (цпэ).
с. 166), При этом окисленная форма кофермента Q восстанавливается в ароматический уби-гидрохинон. Последний переносит электроны в комплекс III, который поставляет их через два гема b, один Fe/S-центр и гем с1 на небольшой гемсодержащий белок цитохром с. Последний переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-оксидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (CuA и CuB) и гемы а и а3, через которые электроны, наконец, поступают к кислороду. При восстановлении О2 образу-ется сильный основной анион О2-, который связывает два протона и переходит а воду. Поток электронов сопряжен с об-разованным комплексами I, III и IV протонным градиентом. Орга-низация дыхательной цепи. Перенос протонов комплексами I, III и IV протекает векторно из матрикса в межмембранное пространство. При переносе электронов в дыхательной цепи повышается концентрация ионов H+, т. е. понижается значение рН. В интактных митохондриях по существу только АТФ-синтаза позволяет осуществить обратное движение протонов в матрикс. На этом основано важное в регуляторном отношении сопряжение электронного переноса с образованием АТФ. Убихинон благодаря неполярной боковой цепи свободно перемещается в мембране. Водорастворимый цитохром с находится на внешней стороне внутренней мембраны. Окисление НАДН (NADH) комплексом I происходит на внутренней стороне мембраны, а также в матриксе, где происходит также цитратный цикл и β-окисление — самые важные источники НАДН. В матриксе протекают, кроме того, восстановление O2 и образование АТФ (ATP). Полу-ченный АТФ переносится по механизму антипорта (против АДФ) в межмембранное пространство (см. с. 214), откуда через порины проникает в цитоплазму
Цепь переноса электронов митохондрий
Комплексы дыхательной цепи
- Комплекс I (НАДН дегидрогеназа) окисляетНАД-Н, отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидах убихинон, который внутри мембраныдиффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 2 протона и 2электрона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.
- Комплекс II (Сукцинат дегидрогеназа) не перекачивает протоны, но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината.
- Комплекс III (Цитохром bc1 комплекс) переносит электроны с убихинона на два водорастворимых цитохрома с, расположенных на внутренней мембранемитохондрии. Убихинон передаёт 2 электрона, а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону.
Цепь переноса электронов митохондрий
При этом туда также переходят 2 протона убихинона и перекачиваются комплексом.
- Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.
Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и двапротона и превращается в молекулу воды.
Субстрат, образованный в цикле Кребса, подвергается дегидрированию (отщеплению водорода), в результате чего выделяется энергия, идущая на образование АТФ, а образовавшиеся в процессе электроны и протоны соединяются с кислородом и образуют воду. Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4 электронов. При каждом присоединении к кислороду 2 электронов, поступающих к нему по цепи переносчиков, из матрикса поглощаются 2 протона, в результате чего образуется молекула Н2О.
Электроны передаются по цепи переносчиков, которые находятся в самой мембране. Переносчики, принимая электроны, окисляются, а отдавая следующему, переносчику восстанавливаются. В конце ЦПЭ, электроны переходят на кислород.
Протоны вытесняются за пределы мембраны митохондрии.
Вытеснение протонов происходит за счет энергии движения электронов внутри мембраны.
Протоны не могут самопроизвольно вернуться назад в мембрану, поэтому на внешней ее стороне накапливается положительный заряд.
Протоны в конце ЦПЭ, снова проходят внутрь через специальный белок- АТФ-синтетазу (5-й фактор) и участвуют в образовании воды. При прохождении протона через АТФ-синтетазу, выделяется энергия, которая идет на синтез АТФ.
В результате ОВР реакций переносчиков из АДФ и неорганического фосфата образуется АТФ.
Важно: Без присутствия АДФ окисления не происходит!
Субстраты NAD- и NADР-зависимых дегидрогеназ находятся в матриксе митохондрий и в цитозоле.
Основные переносчики электронов встроены во внутреннюю мембрану митохондрий и организованы в 4 комплекса, расположенных в определённой последовательности (векторно). В этой последовательности их стандартные окислительно-восстановительные потенциалы становятся более положительными по мере приближения к кислороду
1.Субстрат сначала окисляется дегидрогеназой- NAD+, в результате кофермент NAD+ принимает протон и переходит в NADН.
Большинство дегидрогеназ, поставляющих электроны в ЦПЭ, содержат NAD+. Они катализируют реакции типа:
R-CHOH-R1 + NAD+ ↔ R-CO-R1 + NADH + H+.
NADРН не является непосредственным донором электронов в ЦПЭ, а используется почти
исключительно в восстановительных биосинтезах. Однако возможно включение электронов с NADPH в ЦПЭ благодаря действию пиридиннуклеотид трансгидрогеназы, катализирующей реакцию:
NADPH + NAD+ ↔ NADP+ + NADH.
Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов FAD или FMN.
FAD служит акцептором электронов от многих субстратов в реакциях типа:
R-CH2-CH2-R1 + E (FAD) ↔ R-CH=CH-R1 + E (FADH2),
где Е — белковая часть фермента.
Большинство FAD-зависимых дегидрогеназ — растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Исключение составляет сукци-натдегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий
Или субстрат окисляется дегидрогеназой- FAD+, в результате чего кофермент FAD принимает протон и становится FADН2.
Если окисляется сукцинат (янтарная кислота), то окисление идет сукцинатдегидрогеназой сразу по FAD+.
Далее NАDН через FMN и FES передает электроны Коферменту Q.
FAD передает Коферменту Q (убихинон) электроны через FES.
Важно: убихинон не является белком. Все остальные переносчики- белки!
FeS -железно-серные центры.
Предыдущая12345678910111213Следующая
Дата добавления: 2015-06-17; просмотров: 521;
ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:
В целом работа дыхательной цепи заключается в следующем:
Дыхательная цепь переноса электронов
Образующиеся в реакциях катаболизма НАДН и ФАДН2 передают атомы водорода (т.е. протоны водорода и электроны) на ферменты дыхательной цепи.
2. Электроны движутся по ферментам дыхательной цепи и теряют энергию.
3. Эта энергия используется на выкачивание протонов Н+ из матрикса в межмембранное пространство.
4. В конце дыхательной цепи электроны попадают на кислород и восстанавливают его до воды.
5. Протоны Н+ стремятся обратно в матрикс и проходят через АТФ-синтазу.
6. При этом они теряют энергию, которая используется для синтеза АТФ.
Общий принцип окислительного фосфорилирования
Восстановленные формы НАД и ФАД окисляютсяферментами дыхательной цепи, благодаря этому происходит присоединение фосфата к АДФ, т.е. фосфорилирование. Поэтому весь процесс целиком получил название окислительное фосфорилирование.
Дыхательная цепь
Всего цепь переноса электронов включает в себя около 40 разнообразных белков, которые организованы в 4 больших мембраносвязанных мульферментных комплекса. Также существует еще один комплекс, участвующий не в переносе электронов, а синтезирующий АТФ.
Блок-схема дыхательной цепи
Переносчики электронов
1. Цитохромы с1, c, a, a3 (простетическая группа – гем) располагаются в различных участках дыхательной цепи, цитохром с – подвижный водорастворимый белок, перемещается по внешней стороне мембраны между 3 и 4-ым комплексами. Цитохромы aa3 содержат гем А. Он содержит вместо метильной (-СНз) и винильной (-СН=СН2) групп формильную (-СОН) группу и углеводородную цепь соответственно. Вторая особенность — наличие ионов меди в специальных белковых центрах.
Сu+ <-> Сu2+ + e и Fe2+ <-> Fe3+ + e
2. Железо-серные белки (FeS) – негемовые белки, функционируют совместно с флавиновыми ферментами (1, 2, 3-й комплексы) 
3. FMN (комплекс 1): FMN + NADH + H+ ———FMNH2 + NAD+
(NAD+ + 2e + 2H+ ————- NADH + H+)
KoQ (убихинон) – небелковый переносчик, комплекс 3.
Длинный гидрофобный «хвост» изопрена обеспечивает подвижность убихинона в липидном бислое.
KoQ и цитохром с – мобильные, все остальные – интегральные белки.
Строение ферментативных комплексов дыхательной цепи
Комплекс. НАДН-КоQ-редуктаза
Этот комплекс также имеет рабочее название НАДН-дегидрогеназа, содержит 1ФМН, 6 железосерных белков.
1. NADH + H+ + FMN ———2e + 2H+——— NAD+ + FMNH2
2. FMNH2 ————2e——— Fex Sx (Fe2+ <-> Fe3+ + e)
3. Fex Sx ————2e——— KoQ
Функция
1. Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).
2. Переносит 4Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
Читайте также: