Белок катализатор


Белки, их строение, свойства и функции. Ферменты как биологические катализаторы

Из всех органических веществ ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков в клетке приходится 10-12% от общей массы. Белки – это нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – относительно низкомолекулярные амфотерные соединения, в состав которых кроме углерода, кислорода и водорода входит азот. Амфотерность аминокислот проявляется в способности карбоксильной группы (-СООН) отдавать Н+, функционируя как кислота, а аминной группы – (-NH2) – принимать протон, проявляя свойства оснований, благодаря чему в клетке играют роль буферных систем.

Большинство аминокислот – нейтральные: содержат одну амино- и одну карбоксильную группу. Основные аминокислоты содержат более одной аминогруппы, а кислые – более одной карбоксильной группы.

В живых организмах встречается около 200 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков – это белокобразующие (основные, протеиногенные) аминокислоты (табл. 2), которые в зависимости от свойств радикала делят на три группы:

1) неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно заряженные; аспарагиновая и глутаминовая кислоты – отрицательно).

Таблица 2.

ДВАДЦАТЬ АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКА.

Сокращенное название Аминокислота Сокращенное название Аминокислота
Ала Аланин Лей Лейцин
Арг Аргинин Лиз Лизин
Асн Аспарагин Мет Метионин
Асп Аспарагиновая кислота Про Пролин
Вал Валин Сер Серин
Гис Гистидин Тир Тирозин
Гли Глицин Тре Треонин
Глн Глутамин Три Триптофан
Глу Глутаминовая кислота Фен Фенилаланин
Иле Изолейцин Цис Цистеин

Боковые цепи аминокислот (радикалы) бывают гидрофобными или гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства. Эти свойства радикалов играют определяющую роль в формировании пространственной структуры (конформации) белка.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (СО-NH), образуя дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды (до 10 аминокислот). Если таким образом соединяются 11 — 50 аминокислот, то образуется полипептид. Пептиды и олигопептиды играют в организме важную роль:

— олигопептиды: гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики (грамицидин S); некоторые очень токсичные ядовитые вещества (аманитин грибов);

— полипептиды: брадикинин (пептид боли); некоторые опиаты («естественные наркотики» человека) выполняющие функцию обезболивания (принятие наркотиков нарушает опиатную систему организма, поэтому наркома испытывает сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами); гомоны (инсулин, АКТГ и др.); антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин).

Белки образованы значительно большим количеством мономеров – от 51 до нескольких тысяч с относительной молекулярной массой свыше 6000. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. Именно это объясняет огромное разнообразие белков; их количество у всех видов живых организмов составляет 1010 – 1012.

Соединяясь друг с другом пептидной связью, аминокислоты образуют цепочку, которая называется первичной структурой белка. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией (последовательностью нуклеотидов ДНК). От первичной структуры зависят окончательная конформация и биологические свойства белка. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке, или изменение расположения аминокислотных остатков обычно приводит к изменению структуры белка и к снижению, или утрате его биологической активности.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация, альфа-спираль) или между двумя полипептидными цепями (складчатые, бета-слои). Степень спирализации от 11 до 100%. На этом уровне биологически активными являются белки тканей с низким уровнем обменных процессов: кератин – структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов, рогового слоя кожи позвоночных, фибрин крови, гиалин (спиральная структура); фиброин шелка (складчатая структура). Фибриллярные белки могут образовываться в результате скручивания нескольких спиралей вместе (3 у коллагена, 7 у кератина) или связывания боковыми цепями складчатых структур.

Третичная структура глобулярная) – характерна для большинства белков – трехмерное образование шаровидной формы, в которое складываются спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи. Третичная структура стабилизируется ионными и водородными связями, ковалентными дисульфидными связями между атомами S, гидрофобными взаимодействиями (гидрофобные боковые участки скрыты внутри глобулы, а гидрофильные выставлены наружу).

Четвертичная структура – результат объединения за счет гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей нескольких полипептидных цепей. Молекула глобулярного белка гемоглобина состоит из четырех (2 альфа — и 2 бета -) отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) и небелковой части (простетической группы)гема. Только благодаря такому строению гемоглобин может выполнять свою транспортную функцию.

По химическому составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, глутелины, проламины). Сложные в своем составе помимо аминокислот (белковая часть) содержат небелковую часть — нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды) металлы (металлопротеиды), фосфор (фосфопротеиды).

Белки обладают свойством обратимо изменять свою структуру в ответ на действие физических (высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) и химических (спирт, ацетон, кислоты, щелочи и др.) факторов, которое лежит в основе раздражимости, и происходит путем денатурации и ренатурации:

денатурация – процесс нарушения естественной (нативной) структуры белка; может быть обратимым, при условии сохранения первичной структуры.

ренатурация – процесс самопроизвольного восстановления структуры белка при возвращении нормальных условий среды.

Функции белков:

1) структурная:

а) входят в состав биологических мембран, образуют цитоскелет клеток;

б) главный компонент опорных структур организма (коллаген кожи, хрящей, сухожилий; эластин кожи; кератин волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев);

в) паутинные нити пауков;

2) ферментативная (каталитическая): более 2000 ферментов катализируют все биохимические реакции в клетке(супероксиддисмутаза нейтрализует свободные радикалы, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы, цитохромы участвуют в фотосинтезе );

3) транспортная: связывают и переносят специфические молекулы, ионы (гемоглобин переносит кислород; альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины ионы металлов и гормоны; мембранные мелки принимают участие в транспорте веществ в клетку и из не);

4) защитная: защищают организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела блокируют чужеродные антигены, фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотерь);

5) сократительная: обеспечивают движение (актин и миозин мышечного волокна, тубулин ресничек и жгутиков);

6) регуляторная: участвуют в регуляции обменных процессов в клетке и в организме (инсулин регулирует углеводный обмен, гистоны – генную активность и др.);

7) рецепторная: мембранные белки (интегральные) под действием факторов среды способны изменять свою конформацию и передавать, таким образом, информацию в клетку (фитохром, регулирующий фотопериодическую реакцию у растений; родопсин в сетчатке глаза);

8) энергетическая: при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Дата добавления: 2015-11-05; просмотров: 330 | Нарушение авторских прав

Похожая информация:

  1. A. Animal and Vegetable Kingdom 6 страница. Если даже элементарные частицы — основа материального мира — проявляют столь противоречивые свойства
  2. I. Общие свойства головного мозга
  3. Internet, его функции. Web-броузеры. Поиск информации в Internet
  4. L-формы бактерий, их свойства. Значение L-форм в патологии человека
  5. V1: Формирование ассортимента, потребительские свойства, качество товаров для ухода за одеждой, жилищем, предметами домашнего обихода
  6. V4: Ассортимент, потребительские свойства, сохранение качества товаров для ведения домашнего хозяйства
  7. Алгоритм, свойства алгоритма. Алгоритмический язык программирования. Способы записи алгоритма
  8. Алгоритмы (свойства, реализация алгоритмов)
  9. Алюминий и его сплавы. Свойства, маркировка и применение
  10. Атмосферный воздух, его физические свойства и их действие на здоровье человека. Гигиеническая оценка физических свойств атмосферного воздуха
  11. Атрибут — поименованное свойство класса, определяющее диапазон допустимых значений, которые могут принимать экземпляры данного свойства

Поиск на сайте:

Белки, их строение, свойства и функции. Ферменты как биологические катализаторы

Из всех органических веществ ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков в клетке приходится 10-12% от общей массы.

Белки, их строение, свойства и функции. Ферменты как биологические катализаторы

Белки – это нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – относительно низкомолекулярные амфотерные соединения, в состав которых кроме углерода, кислорода и водорода входит азот. Амфотерность аминокислот проявляется в способности карбоксильной группы (-СООН) отдавать Н+, функционируя как кислота, а аминной группы – (-NH2) – принимать протон, проявляя свойства оснований, благодаря чему в клетке играют роль буферных систем.

Большинство аминокислот – нейтральные: содержат одну амино- и одну карбоксильную группу. Основные аминокислоты содержат более одной аминогруппы, а кислые – более одной карбоксильной группы.

В живых организмах встречается около 200 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков – это белокобразующие (основные, протеиногенные) аминокислоты (табл. 2), которые в зависимости от свойств радикала делят на три группы:

1) неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно заряженные; аспарагиновая и глутаминовая кислоты – отрицательно).

Таблица 2.

ДВАДЦАТЬ АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКА.

Сокращенное название Аминокислота Сокращенное название Аминокислота
Ала Аланин Лей Лейцин
Арг Аргинин Лиз Лизин
Асн Аспарагин Мет Метионин
Асп Аспарагиновая кислота Про Пролин
Вал Валин Сер Серин
Гис Гистидин Тир Тирозин
Гли Глицин Тре Треонин
Глн Глутамин Три Триптофан
Глу Глутаминовая кислота Фен Фенилаланин
Иле Изолейцин Цис Цистеин

Боковые цепи аминокислот (радикалы) бывают гидрофобными или гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства. Эти свойства радикалов играют определяющую роль в формировании пространственной структуры (конформации) белка.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (СО-NH), образуя дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды (до 10 аминокислот). Если таким образом соединяются 11 — 50 аминокислот, то образуется полипептид. Пептиды и олигопептиды играют в организме важную роль:

— олигопептиды: гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики (грамицидин S); некоторые очень токсичные ядовитые вещества (аманитин грибов);

— полипептиды: брадикинин (пептид боли); некоторые опиаты («естественные наркотики» человека) выполняющие функцию обезболивания (принятие наркотиков нарушает опиатную систему организма, поэтому наркома испытывает сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами); гомоны (инсулин, АКТГ и др.); антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин).

Белки образованы значительно большим количеством мономеров – от 51 до нескольких тысяч с относительной молекулярной массой свыше 6000. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. Именно это объясняет огромное разнообразие белков; их количество у всех видов живых организмов составляет 1010 – 1012.

Соединяясь друг с другом пептидной связью, аминокислоты образуют цепочку, которая называется первичной структурой белка. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией (последовательностью нуклеотидов ДНК). От первичной структуры зависят окончательная конформация и биологические свойства белка. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке, или изменение расположения аминокислотных остатков обычно приводит к изменению структуры белка и к снижению, или утрате его биологической активности.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация, альфа-спираль) или между двумя полипептидными цепями (складчатые, бета-слои). Степень спирализации от 11 до 100%. На этом уровне биологически активными являются белки тканей с низким уровнем обменных процессов: кератин – структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов, рогового слоя кожи позвоночных, фибрин крови, гиалин (спиральная структура); фиброин шелка (складчатая структура). Фибриллярные белки могут образовываться в результате скручивания нескольких спиралей вместе (3 у коллагена, 7 у кератина) или связывания боковыми цепями складчатых структур.

Третичная структура глобулярная) – характерна для большинства белков – трехмерное образование шаровидной формы, в которое складываются спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи. Третичная структура стабилизируется ионными и водородными связями, ковалентными дисульфидными связями между атомами S, гидрофобными взаимодействиями (гидрофобные боковые участки скрыты внутри глобулы, а гидрофильные выставлены наружу).

Четвертичная структура – результат объединения за счет гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей нескольких полипептидных цепей. Молекула глобулярного белка гемоглобина состоит из четырех (2 альфа — и 2 бета -) отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) и небелковой части (простетической группы)гема. Только благодаря такому строению гемоглобин может выполнять свою транспортную функцию.

По химическому составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, глутелины, проламины). Сложные в своем составе помимо аминокислот (белковая часть) содержат небелковую часть — нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды) металлы (металлопротеиды), фосфор (фосфопротеиды).

Белки обладают свойством обратимо изменять свою структуру в ответ на действие физических (высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) и химических (спирт, ацетон, кислоты, щелочи и др.) факторов, которое лежит в основе раздражимости, и происходит путем денатурации и ренатурации:

денатурация – процесс нарушения естественной (нативной) структуры белка; может быть обратимым, при условии сохранения первичной структуры.

ренатурация – процесс самопроизвольного восстановления структуры белка при возвращении нормальных условий среды.

Функции белков:

1) структурная:

а) входят в состав биологических мембран, образуют цитоскелет клеток;

б) главный компонент опорных структур организма (коллаген кожи, хрящей, сухожилий; эластин кожи; кератин волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев);

в) паутинные нити пауков;

2) ферментативная (каталитическая): более 2000 ферментов катализируют все биохимические реакции в клетке(супероксиддисмутаза нейтрализует свободные радикалы, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы, цитохромы участвуют в фотосинтезе );

3) транспортная: связывают и переносят специфические молекулы, ионы (гемоглобин переносит кислород; альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины ионы металлов и гормоны; мембранные мелки принимают участие в транспорте веществ в клетку и из не);

4) защитная: защищают организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела блокируют чужеродные антигены, фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотерь);

5) сократительная: обеспечивают движение (актин и миозин мышечного волокна, тубулин ресничек и жгутиков);

6) регуляторная: участвуют в регуляции обменных процессов в клетке и в организме (инсулин регулирует углеводный обмен, гистоны – генную активность и др.);

7) рецепторная: мембранные белки (интегральные) под действием факторов среды способны изменять свою конформацию и передавать, таким образом, информацию в клетку (фитохром, регулирующий фотопериодическую реакцию у растений; родопсин в сетчатке глаза);

8) энергетическая: при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Дата добавления: 2015-11-05; просмотров: 329 | Нарушение авторских прав

Похожая информация:

  1. A. Animal and Vegetable Kingdom 6 страница. Если даже элементарные частицы — основа материального мира — проявляют столь противоречивые свойства
  2. I. Общие свойства головного мозга
  3. Internet, его функции. Web-броузеры. Поиск информации в Internet
  4. L-формы бактерий, их свойства. Значение L-форм в патологии человека
  5. V1: Формирование ассортимента, потребительские свойства, качество товаров для ухода за одеждой, жилищем, предметами домашнего обихода
  6. V4: Ассортимент, потребительские свойства, сохранение качества товаров для ведения домашнего хозяйства
  7. Алгоритм, свойства алгоритма. Алгоритмический язык программирования. Способы записи алгоритма
  8. Алгоритмы (свойства, реализация алгоритмов)
  9. Алюминий и его сплавы. Свойства, маркировка и применение
  10. Атмосферный воздух, его физические свойства и их действие на здоровье человека. Гигиеническая оценка физических свойств атмосферного воздуха
  11. Атрибут — поименованное свойство класса, определяющее диапазон допустимых значений, которые могут принимать экземпляры данного свойства

Поиск на сайте:

Home / Публикации / Статьи / ТЕОРИЯ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ / Роль катализатора в химической реакции

Роль катализатора в химической реакции

Существующее до сих пор определение катализатора (Катализаторами называют вещества, увеличивающие скорость реакции. Катализатор проводит реакцию по пути, требующему меньшей энергии активации) не объясняет явление, а только регистрирует внешнее событие.

Справочник химика 21

Наше определение помогает понять природу химических реакций и химической связи, физический  смысл явления катализа.

Условно катализаторы можно разбить на две группы.

К первой группе относятся вещества, которые в условиях реакции дают значительно больше активных частиц ведущих цепной процесс. Наглядные примеры щелочной и кислотный гидролиз сложных эфиров.

Ко второй группе относятся катализаторы, увеличивающие концентрацию промежуточного соединения. Эти катализаторы образуют комплекс с обеими исходными насыщенными молекулами и электронная изомеризация протекает через промежуточное образование химических связей с катализатором.

AB + K → ABK

ABK + CD → ABKCD

ABKCD → AC + BD + K

где AB и CD являются реагирующими веществами.

Ускорение реакции (каталитическое действие вещества) может быть объяснено следующим образом. В отсутствии  катализатора промежуточным соединением реакции является AB-CD, тогда как в присутствии катализатора — AB-K-CD. Скорость реакции в обоих случаях пропорциональна концентрации промежуточного соединения. Соотношение же между AB-CD (без катализатора) и AB-K-CD будет определяться энергией связи AB-CD и AB-K-CD.

Энергия связи обеих молекул с катализатором гораздо выше, чем их энергия связи друг с другом, поэтому концентрация промежуточных соединений с катализатором гораздо выше, следовательно, выше и скорость реакции.

Такой механизм действия катализатора типичен для биологических систем, в которых катализаторами обычно являются ферменты (энзимы), объединяющие вступающие в реакции молекулы в своих центрах.

Роль химической активации также возрастает с выигрышем энергии в ходе реакции, которая также идет на разрыв слабых связей, что позволяет понять физический смысл правил Семенова — Поляни.

Т.О., механизмы действия катализатора это :

  1. увеличение концентрации  активных частиц в реакционной смеси;
  2. образование промежуточных соединений с обоими из реагентов реакции;
  3. химическая активация.

Как правило, в каталитической реакции присутствуют несколько механизмов.

Главная / Лекции 2 курс / Биохимия / Лекция 6. Строение и свойства ферментов / 4. Строение ферментов

4.

Белки, их строение и роль в клетке. Ферменты как биологические катализаторы.

Строение ферментов

Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е). Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.

Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.

В его пределах различают Адсорбционный участок (центр) и каталитический участок (центр). Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический центр.

Каталитический центр — это та область (зона) активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Например, каталитический центр "серин-гистидиновых" ферментов формируется за счет радикалов аминокислот серина и гистидина. Если фермент является сложным белком, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K.

Адсорбционный центр — это участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Он формируется одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром. Главная его функция — связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Эта сорбция происходит только за счет слабых типов связей и потому является обратимой. По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Такое соответствие — не заранее "готовое", а формирующееся в ходе взаимодействия — американский ученый Кошленд положил в основу теории индуцированного соответствия (или наведенного соответствия), которая преодолела ограниченность существовавшей ранее теории ключа и замка (жесткого соответствия структуры субстрата структуре адсорбционного центра).

Очевидно, что именно структура адсорбционного центра определяет субстратную специфичность фермента, т. е. требования фермента к молекуле химического вещества, чтобы она могла стать для него подходящим субстратом.

Некоторые вещества, обладающие подходящими характеристиками (т.

е. похожие на субстрат), могут тоже связываться с адсорбционным центром фермента. Но если в их молекуле нет такой химической связи, на которую может воздействовать каталитический центр данного фермента, то химических превращений этого вещества не произойдет. Занимая активный центр фермента, такие молекулы блокируют его работу, т. е. являются обратимыми ингибиторами данного фермента (обратимыми, потому что связаны с ферментом слабыми типами связей). Повышая концентрацию субстрата, их можно вытеснить из адсорбционного центра. Поэтому такие ингибиторы называют конкурентными. Они конкурируют с истинным субстратом данного фермента за обладание его адсорбционным центром.

Аллостерическими центрами называют такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит — обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу. Соответственно такие вещества называются аллостерическими активаторами или аллостерическими ингибаторами данного фермента.

Термин "аллостерический" (т. е. "имеющий иную пространственную структуру") появился в связи с тем, что эти эффекторы по своей пространственной конфигурации совсем не похожи на молекулу субстрата данного фермента (и потому не могут связываться с активным центром фермента). Было сделано заключение, что и аллостерический центр не похож по своей структуре на активный центр фермента.

Аллостерические центры найдены не у всех ферментов. Они есть у тех ферментов, работа которых может изменяться под действием гормонов, медиаторов и других биологически активных веществ. Некоторые искусственно синтезированные лекарства обладают биологической активностью потому, что их молекулы комплементарны аллостерическому центру некоторых ферментов организма.

Далее по теме:

Номенклатура ферментов складывалась постепенно, по мере их открытия и изучения. Названия ферментов вначале носили случайный характер. Например, фермент, расщепляющий крахмал, был назван диастазом, а фермент желудочного сока, расщепляющий белки, – пепсином. Позднее название фермента стали составлять из корня слова, обозначающего вещество, на которое действует фермент, добавляя к нему окончание «аза». Фермент, расщепляющий крахмал (амилум), стали называть амилазой, фермент, разлагающий мальтозу, – мальтазой и т. п. Наряду с этим ферменты называют и по функции – по химическим процессам, которые они катализируют. Например, ферменты, катализирующие отщепление водорода от субстрата (дегидрогенерирование), называют дегидрогеназами, а расщепляющие сложные органические соединения путем гидролиза – гидролазами и т. д.

В соответствии с принятой в настоящее время классификацией ферментов (Правила номенклатуры ферментов, 1972) все ферменты делят на 6 классов: 1–оксидоредуктазы; 2 – транс-феразы; 3 – гидролазы; 4 – лиазы; 5 – изомеразы; 6 – лигазы. Классы подразделяют на подклассы, которые делят на под-подклассы. Каждый фермент имеет название и шифр из четырех цифр. Первая цифра обозначает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер данного фермента.

В настоящее время известно более 1000 ферментов.

Ниже рассматриваются только некоторые наиболее распространенные ферменты микроорганизмов.

Оксидоредуктазыокислительно-восстановительные ферменты.В этот класс входят многочисленные ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции процессов дыхания и брожения микроорганизмов. Среди оксидоредуктаз различают следующие ферменты.

Дегидрогеназы – ферменты, катализирующие реакцию де-гидрогенерирования органических соединений: отщепление водорода. Отнятый водород передается дегидрогеназой какому-либо другому веществу (промежуточному – временному или конечному акцептору водорода). Одновременно одно вещество окисляется, а другое восстанавливается.

Дегидрогеназы специфичны по отношению к донору водорода (веществу, подвергающемуся дегидрогенерированию) и к акцептору водорода. Их делят на анаэробные и аэробные.

Анаэробные (первичные) дегидрогеназы передают отнятый от окисляемого субстрата водород другим дегид-рогеназам или молекулам каких-либо органических веществ. Эти дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами. Их простетическая группа при диализе легко отделяется в виде кофермента.

Коферменты анаэробных дегидрогеназ построены по типу динуклеотидов. Каждый нуклеотид содержит органическое основание (чаще гетероциклическое), которое через пентозу соединено с фосфорной кислотой. Коферментом многих анаэробных дегидрогеназ является никотинамидадениндинуклеотид (сокращенно НАД).

Кофермент, присоединяя водород от окисляемого вещества, превращается в восстановленную форму – НАД·Н2. Передавая затем водород другому веществу, он восстанавливает его, а НАД · Нг снова превращается в НАД (окисляется).

Анаэробные дегидрогеназы имеются как у анаэробов, так и у аэробов (см. с. 65).

Аэробные (вторичные) дегидрогеназы передают активированный водород, отнятый у окисляемого вещества или от восстановленной анаэробной^ дегидрогеназы, кислороду воздуха непосредственно либо через промежуточных переносчиков.

Аэробные дегидрогеназы, передающие водород субстрата только непосредственно кислороду, называют оксидазами. К оксидазам относится, например, полифенолоксидаза, катализирующая реакцию окисления полифенолов с образованием темноокрашенных соединений меланинов. Этот фермент имеется у многих плесневых грибов. Действие полифенолоксидазы проявляется в потемнении тканей плодов и овощей, пораженных этими плесенями.

К аэробным дегидрогеназам относятся флавиновые ферменты, коферментом которых является флавин-аденин-дину-клеотид (ФАД). Поскольку в состав кофермента входит рибофлавин (витамин В2), флавиновые ферменты окрашены в желтый цвет. Одни флавиновые ферменты могут переносить водород непосредственно на кислород, т. е. являются оксидазами; другие передают водород от окисляющихся веществ кислороду через ряд промежуточных переносчиков. В таких случаях участвуют системы ферментов, а водород многократно переносится от одного вещества к другому, пока не достигнет своего конечного акцептора – кислорода. Последний подвергается восстановлению с образованием воды или перекиси водорода.

Особо важное значение в процессах аэробного дыхания имеет цитохромная ферментная система, состоящая из цитохро-мов и фермента цитохромоксидазы.

Цитохромы представляют собой гемопротеиды. В состав простетической группы (гема) входит двухвалентное железо. Роль цитохромов в процессе дыхания заключается в последовательном переносе электронов от водородного атома восстановленной дегидрогеназы на цитохромоксидазу.

Цитохромоксидаза – двухкомпонентный гемосодержа-щий фермент, катализирует окислительно-восстановительную реакцию между восстановленным цитохромом (последним в цепи цитохромов) и кислородом (см. с. 69).

Цитохромная система содержится в клетках всех микроорганизмов, за исключением облигатно-анаэробных бактерий.

Пероксидаза – железосодержащий двухкомпонентный фермент, катализирующий окисление органических веществ с помощью перекиси водорода или каких-либо органических перекисей.

помогите пожалуйста Белки-катализаторы

Перекиси действуют как акцепторы водорода.

Каталаза – двухкомпонентный фермент, простетическая группа которого аналогична таковой у пероксидазы. Каталаза расщепляет перекись водорода на воду и молекулярный кислород. В процессе дыхания нередко образуется перекись водорода – вещество, ядовитое для клетки.

Трансферазы – ферменты переноса.Ферменты этой группы катализируют перенос атомных группировок от одного соединения к другому. Известно много таких ферментов; их различают по тем группам, перенос которых они катализируют.

Наиболее важное значение в обмене веществ имеют фосфо-трансферазы и аминотрансферазы.

Фосфотрансферазы (киназы) катализируют перенос остатков фосфорной кислоты с одного вещества на другое вещество.

Большинство реакций переноса фосфатных групп протекает с участием аденозинтрифосфата (АТФ) и аденозиндифос-фата (АДФ). Эти реакции имеют большое значение, благодаря им осуществляется перенос энергии с одного вещества на другое.

Из приведенной ниже формулы АТФ видно, что это соединение имет одну простую связь (–) и две макроэргических (богатых энергией), обозначаемых значком (~). При гидролизе обычной фосфатной связи освобождается 8,4·103–12,6·103 Дж на грамм-молекулу отщепленного фосфата, а при гидролизе макроэргической связи – около 4,2 • 104 Дж.

Примером фосфотрансфераз может служить гексоки-н а з а – фермент, катализирующий перенос остатка фосфорной кислоты с АТФ на глюкозу. При этом образуются фосфорный эфир глюкозы и АДФ:

Фосфатная группа с АТФ может быть перенесена и на другие органические вещества.

Фосфотрансферазы участвуют в процессах дыхания и брожения.

Аминотрансферазы – ферменты, осуществляющие реакции переаминирования, т. е. межмолекулярный перенос аминогруппы (–NH2) с аминокислот на кетокислоты. Эти ферменты обладают специфичностью: каждый катализирует реакцию переноса аминогруппы от определенной аминокислоты. Они являются двухкомпонентными ферментами, в состав кофермента входит витамин Вб. В обмене веществ аминоферазы играют большую роль, участвуют в образовании новых аминокислот в клетке.

Гидролазы.К гидролазам относятся ферменты,катализирующие процессы расщепления сложных органических веществ по типу гидролитических реакций с присоединением воды.

Большинство гидролаз являются однокомпонентными ферментами.

Гидролазы подразделяют на подгруппы в зависимости от веществ, на которые они действуют.

Карбогидразы – это ферменты, катализирующие гидролиз и синтез глюкозидов, ди-, три- и полисахаридов.

Примерами карбогидраз, расщепляющих дисахариды, распространенных у Микроорганизмов, являются следующие ферменты.

Мальтаза (α-глюкозидаза) расщепляет мальтозу (солодовый сахар) на две молекулы глюкозы.

Сахараз а (инвертаза, β-фруктофуранозидаза) расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу.

Лакта за (β-галактозидаза) расщепляет молочный сахар (лактозу) на галактозу и глюкозу.

Из гидролаз, действующих на полисахариды, наибольшее значение имеют следующие.

Амилазы – ферменты, катализирующие гидролиз крахмала. Известно три типа амилаз: а-амилаза, β-амилаза и глюкоамилаза. Они отличаются между собой по свойствам и способу действия на крахмал. Амилазы находятся в плесневых грибах и многих бактериях. Дрожжи не содержат амилаз.

α-Амилаза расщепляет крахмал преимущественно на сравнительно низкомолекулярные декстрины. Мальтозы получается мало.

β-Амилаза расщепляет крахмал с образованием главным образом мальтозы и небольшого количества декстринов (высокомолекулярных) .

Глюкоамилаза расщепляет крахмал, образуя преимущественно глюкозу и небольшое количество декстринов.

Целлюлаза – фермент, гидролизующий целлюлозу (клетчатку) с образованием дисахарида целлобиозы, который в дальнейшем при участии фермента целлобиазы (β-глюкозидазы) расщепляется на две молекулы глюкозы. Целлюлаза встречается в грибах и некоторых бактериях.

Пектолитические ферменты – это комплекс ферментов, гидролизующих пектиновые вещества. Пектиновые вещества в виде нерастворимого протопектина находятся в растениях в качестве межклеточного вещества и входят в состав клеточных оболочек. При участии пектолитических ферментов (протопектиназы, пектинэстеразы, полигалактуроназы) протопектин и растворимый пектин гидролизуются с образованием метилового спирта, галактуроновых кислот, пентоз, гексоз.

Пектолитические ферменты имеются у многих плесеней и у некоторых бактерий. Развитие этих микроорганизмов в растительном пищевом сырье (плодах, овощах) приводит к мацерации (размягчению) их тканей.

Пептидазы (протеолитические ферменты) катализируют гидролиз белков, пептидов, расщепляя пептидные связи. Пептидазы обладают специфичностью, которая обусловлена структурой молекулы белка, наличием и расположением определенных химических групп. Каждая пептидаза разрывает пептидные связи между определенными аминокислотами.

Дезаминазы и амидазы – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление аминокислот и амидов с отщеплением азота в виде аммиака.

Из амидаз существенную роль в азотном обмене микроорганизмов играют аспарагиназа, катализирующая гидролиз ас-парагина на аспарагиновую кислоту и аммиак, а также глу-таминаза, вызывающая гидролиз глутамина с образованием аммиака и глутаминовой кислоты.

Эстеразы – ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза сложных эфиров(эстеров). Они широко распространены у микроорганизмов. Важную роль в обмене веществ микроорганизмов играют следующие эстеразы.

Липазы – ферменты, вызывающие гидролиз жиров на глицерин и высокомолекулярные жирные кислоты.

Фосфатазы – многочисленные ферменты, расщепляющие эфироподобные фосфорсодержащие органические соединения с освобождением фосфорной кислоты.

Лиазы. К классу лиаз относятся ферменты, которые катализируют реакции негидролитического расщепления органических веществ, сопровождаемые отщеплением от субстрата тех или иных групп: СО2, Н2О, NH3.

Альдолаза – фермент, обратимо расщепляющий шести-углеродную молекулу фруктозодифосфата на два трехуглерод-ных соединения: фосфодиоксиацетон и фосфоглицериновый альдегид. Этот фермент участвует в начальной стадии превращения сахара в процессе дыхания и брожения.

Декарбоксилазы – ферменты, катализирующие декарбоксилирование (отщепление СО2) органических кислот.

Во многих микроорганизмах содержится, например, пируватдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СО2 от пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида. В состав кофермента этой декарбоксилазы входит витамин B1.

Декарбоксилазы аминокислот участвуют в отщеплении СО2 от аминокислот с выделением аминов.

Микроорганизмы, особенно гнилостные бактерии, богаты декарбоксилазами аминокислот.

Изомеразы. Ферменты этого класса катализируют превращение органических соединений в их изомеры – внутримолекулярное перемещение радикалов, атомов, атомных группировок.

Примерами могут служить следующие ферменты.

Триозофосфатизомераза катализирует взаимное превращение фосфотриоз: фосфодиоксиацетона и фосфоглицеринового альдегида.

Глюкозофосфатизомераза катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфат во фруктозо-6-фосфат.

Оба этих фермента участвуют на первых стадиях превращения сахара в процессах дыхания и брожения.

Лигазы (синтетазы). В этот класс входят ферменты, катализирующие реакции синтеза сложных органических соединений из более простых. Эти реакции требуют затрат энергии и обычно протекают одновременно с расщеплением пирофосфатной (мак-роэргической) связи в АТФ.

Примерами таких ферментов являются следующие.

Карбоксилазы катализируют при участии AT Φ присоединение СОг к’органическим кислотам.

Глутаминсинтетаза и аспарагинсинтетаза – ферменты синтеза глутамина и аспарагина из NH3 и соответствующих аминокислот.

Лигазы играют большую роль в углеводном и азотном обмене микроорганизмов.

Дата публикования: 2015-10-09; Прочитано: 1066 | Нарушение авторского права страницы

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2018 год.(0.005 с)…

Оставьте комментарий